uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Mutation in the loop C-terminal to the cyclophilin A binding site of HIV-1 capsid protein disrupts proper virus assembly and infectivity
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för biokemi och organisk kemi, Biokemi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för biokemi och organisk kemi, Biokemi.
2007 (Engelska)Ingår i: Retrovirology, ISSN 1742-4690, E-ISSN 1742-4690, Vol. 4, s. 19-Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

We have studied the effects associated with two single amino acid substitution mutations in HIV-1 capsid (CA), the E98A and E187G. Both amino acids are well conserved among all major HIV-1 subtypes. HIV-1 infectivity is critically dependent on proper CA cone formation and mutations in CA are lethal when they inhibit CA assembly by destabilizing the intra and/or inter molecular CA contacts, which ultimately abrogate viral replication. Glu98, which is located on a surface of a flexible cyclophilin A binding loop is not involved in any intra-molecular contacts with other CA residues. In contrast, Glu187 has extensive intra-molecular contacts with eight other CA residues. Additionally, Glu187 has been shown to form a salt-bridge with Arg18 of another N-terminal CA monomer in a N-C dimer. However, despite proper virus release, glycoprotein incorporation and Gag processing, electron microscopy analysis revealed that, in contrast to the E187G mutant, only the E98A particles had aberrant core morphology that resulted in loss of infectivity.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2007. Vol. 4, s. 19-
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-145389DOI: 10.1186/1742-4690-4-19ISI: 000245325500001PubMedID: 17371591OAI: oai:DiVA.org:uu-145389DiVA, id: diva2:396158
Tillgänglig från: 2011-02-09 Skapad: 2011-02-08 Senast uppdaterad: 2017-12-11Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed
Av organisationen
Biokemi
I samma tidskrift
Retrovirology
Medicin och hälsovetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1132 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf