Logotyp: till Uppsala universitets webbplats

uu.sePublikationer från Uppsala universitet
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
In vitro phosphorylation of human complement factor C3 by protein kinase A and protein kinase C: Effects on the classical and alternative pathways
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi. (Ek Pia)
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi. (Ek Pia)
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi. (Ek Pia)
Visa övriga samt affilieringar
1990 (Engelska)Ingår i: Journal of Biological Chemistry, ISSN 0021-9258, E-ISSN 1083-351X, Vol. 265, nr 5, s. 2941-2946Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Complement factor C3, recently found to contain covalently bound phosphate, was phosphorylated in vitro by cyclic AMP-dependent protein kinase (protein kinase A) and Ca2+-activated, phospholipid-dependent protein kinase (protein kinase C). Both protein kinases phosphorylated the same serine residue(s) located in the C3a portion of the alpha-chain. In addition, protein kinase C phosphorylated the beta-chain to a lesser extent. Protein kinase A gave a maximal incorporation of 1 mol of phosphate/mol of C3 while that value with protein kinase C was 1.5 mol of phosphate/mol of C3. The velocity in pmol of [32P]phosphate/(min x unit kinase) was 20 times higher for protein kinase C than for protein kinase A although a 10 times lower ratio of protein kinase to C3 was used in the former case. The apparent Kmfor C3 was 2.6 µM when protein kinase C was used. The phosphorylated C3 was found to be more resistant to partial degradation by trypsin than unphosphorylated C3. It was also found that phosphorylation of C3 in the C3a portion of the alpha-chain inhibited both the classical and alternative complement activation pathways on an approximately stoichiometric basis.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
1990. Vol. 265, nr 5, s. 2941-2946
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-172752PubMedID: 2303432OAI: oai:DiVA.org:uu-172752DiVA, id: diva2:515546
Tillgänglig från: 2012-04-13 Skapad: 2012-04-13 Senast uppdaterad: 2022-10-18Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

PubMedhttp://www.jbc.org/content/265/5/2941.long

Person

Ekman, Pia

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ekman, Pia
Av organisationen
Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi
I samma tidskrift
Journal of Biological Chemistry
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

pubmed
urn-nbn
Totalt: 508 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf