uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Morpholine-based buffers activate aerobic photobiocatalysis via spin correlated ion pair formation
TU Wien, Inst Appl Synthet Chem, Getreidemarkt 9-163, A-1060 Vienna, Austria.
TU Wien, Inst Appl Synthet Chem, Getreidemarkt 9-163, A-1060 Vienna, Austria.
Univ Sao Paulo, Inst Chem, Dept Fundamental Chem, BR-03178200 Sao Paulo, Brazil.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - Ångström, Fysikalisk kemi. South Valley Univ, Qena Fac Sci, Dept Chem, Qena 83523, Egypt.
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: Catalysis Science & Technology, ISSN 2044-4753, E-ISSN 2044-4761, Vol. 9, nr 6, s. 1365-1371Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The use of enzymes for synthetic applications is a powerful and environmentally-benign approach to increase molecular complexity. Oxidoreductases selectively introduce oxygen and hydrogen atoms into myriad substrates, catalyzing the synthesis of chemical and pharmaceutical building blocks for chemical production. However, broader application of this class of enzymes is limited by the requirements of expensive cofactors and low operational stability. Herein, we show that morpholine-based buffers, especially 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid (MOPS), promote photoinduced flavoenzyme-catalyzed asymmetric redox transformations by regenerating the flavin cofactor via sacrificial electron donation and by increasing the operational stability of flavin-dependent oxidoreductases. The stabilization of the active forms of flavin by MOPS via formation of the spin correlated ion pair (3)[flavin(-)-MOPS+] ensemble reduces the formation of hydrogen peroxide, circumventing the oxygen dilemma under aerobic conditions detrimental to fragile enzymes.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
ROYAL SOC CHEMISTRY , 2019. Vol. 9, nr 6, s. 1365-1371
Nationell ämneskategori
Fysikalisk kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-381585DOI: 10.1039/c8cy02524jISI: 000462662100003OAI: oai:DiVA.org:uu-381585DiVA, id: diva2:1304304
Tillgänglig från: 2019-04-12 Skapad: 2019-04-12 Senast uppdaterad: 2019-04-12Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3424 kB)50 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3424 kBChecksumma SHA-512
f2225a39be5e712e00f47b79416a53fabd53358b3f6937a458c50b5515774588ef86a474b1b806a70bb205224255febb25861e6274307e2e182f5b8d44081de7
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Sá, Jacinto

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Sá, Jacinto
Av organisationen
Fysikalisk kemi
I samma tidskrift
Catalysis Science & Technology
Fysikalisk kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 50 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 59 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf