uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A family of eukaryotic lysophospholipid acyltransferases with broad specificity
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi.
2008 (Engelska)Ingår i: FEBS Letters, ISSN 0014-5793, E-ISSN 1873-3468, Vol. 582, nr 2, s. 305-309Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The budding yeast ALE1 gene encodes a lysophospholipid acyltransferase (LPLAT) with broad specificity. We show that yeast LPLAT (ScLPLAT) belongs to a distinct protein family that includes human MBOAT1, MBOAT2, MBOAT4, and several closely related proteins from other eukaryotes. We further show that two plant proteins within this family, the Arabidopsis proteins AtLPLAT1 and AtLPLAT2, possess lysophospholipid acyltransferase activities similar to ScLPLAT. We propose that other members of this protein family, which we refer to as the LPLAT family, also are likely to possess LPLAT activity. Finally, we show that ScLPLAT differs from the specific lysophosphatidic acid acyltransferase that is encoded by SLC1 in that it cannot efficiently use lysophosphatidic acid produced by acylation of glycerol-3-phosphate in vitro.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2008. Vol. 582, nr 2, s. 305-309
Nyckelord [en]
Ale1, lysophospholipid acyltransferase, LPLAT, MBOAT protein, phospholipid remodeling, Slc1, yeast, arabidopsis
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-99661DOI: 10.1016/j.febslet.2007.12.020ISI: 000257271700027PubMedID: 18154737OAI: oai:DiVA.org:uu-99661DiVA, id: diva2:208527
Tillgänglig från: 2009-03-18 Skapad: 2009-03-18 Senast uppdaterad: 2017-12-13Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed
Av organisationen
Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi
I samma tidskrift
FEBS Letters
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 503 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf