uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Biophysical Characterization of the Complex between Human Papillomavirus E6 Protein and Synapse-associated Protein 97
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi. ETH, Lab Phys Chem, Zurich, Switzerland. (Chi Celestine)
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi.
Visa övriga samt affilieringar
2011 (Engelska)Ingår i: Journal of Biological Chemistry, ISSN 0021-9258, E-ISSN 1083-351X, Vol. 286, nr 5, s. 3597-3606Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The E6 protein of human papillomavirus (HPV) exhibits complex interaction patterns with several host proteins, and their roles in HPV-mediated oncogenesis have proved challenging to study. Here we use several biophysical techniques to explore the binding of E6 to the three PDZ domains of the tumor suppressor protein synapse-associated protein 97 (SAP97). All of the potential binding sites in SAP97 bind E6 with micromolar affinity. The dissociation rate constants govern the different affinities of HPV16 and HPV18 E6 for SAP97. Unexpectedly, binding is not mutually exclusive, and all three PDZ domains can simultaneously bind E6. Intriguingly, this quaternary complex has the same apparent hydrodynamic volume as the unliganded PDZ region, suggesting that a conformational change occurs in the PDZ region upon binding, a conclusion supported by kinetic experiments. Using NMR, we discovered a new mode of interaction between E6 and PDZ: a subset of residues distal to the canonical binding pocket in the PDZ(2) domain exhibited noncanonical interactions with the E6 protein. This is consistent with a larger proportion of the protein surface defining binding specificity, as compared with that reported previously.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2011. Vol. 286, nr 5, s. 3597-3606
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-148610DOI: 10.1074/jbc.M110.190264ISI: 000286653200044PubMedID: 21113079OAI: oai:DiVA.org:uu-148610DiVA, id: diva2:402482
Tillgänglig från: 2011-03-08 Skapad: 2011-03-08 Senast uppdaterad: 2017-10-16Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Engström, ÅkeJemth, Per

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Chi, Celestine N.Engström, ÅkeJemth, Per
Av organisationen
Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi
I samma tidskrift
Journal of Biological Chemistry
Medicin och hälsovetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 722 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf