uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
CGGBP1 phosphorylation constitutes a telomere-protection signal
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, centrumbildningar mm, Ludwiginstitutet för cancerforskning. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Department of Pathology; School of Medicine; Cardiff University; Cardiff, UK.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
Visa övriga samt affilieringar
2014 (Engelska)Ingår i: Cell Cycle, ISSN 1538-4101, E-ISSN 1551-4005, Vol. 13, nr 1, s. 96-105Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The shelterin proteins are required for telomere integrity. Shelterin dysfunction can lead to initiation of unwarranted DNA damage and repair pathways at chromosomal termini. Interestingly, many shelterin accessory proteins are involved in DNA damage signaling and repair. We demonstrate here that in normal human fibroblasts, telomeric ends are protected by phosphorylation of CGG triplet repeat-binding protein 1 (CGGBP1) at serine 164 (S164). We show that serine 164 is a major phosphorylation site on CGGBP1 with important functions. We provide evidence that one of the kinases that can phosphorylate S164 CGGBP1 is ATR. Overexpression of S164A phospho-deficient CGGBP1 exerted a dominant-negative effect, causing telomeric dysfunction, accelerated telomere shortening, enhanced fusion of telomeres, and crisis. However, overexpression of wild-type or phospho-mimicking S164E CGGBP1 did not cause these effects. This telomere damage was associated with reduced binding of the shelterin protein POT1 to telomeric DNA. Our results suggest that CGGBP1 phosphorylation at S164 is a novel telomere protection signal, which can affect telomere-protective function of the shelterin complex.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2014. Vol. 13, nr 1, s. 96-105
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-221535DOI: 10.4161/cc.26813ISI: 000331449600019PubMedID: 24196442OAI: oai:DiVA.org:uu-221535DiVA, id: diva2:709307
Tillgänglig från: 2014-04-01 Skapad: 2014-04-01 Senast uppdaterad: 2017-12-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Singh, UmashankarMaturi, VarunWestermark, Bengt

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Singh, UmashankarMaturi, VarunWestermark, Bengt
Av organisationen
Institutionen för immunologi, genetik och patologiLudwiginstitutet för cancerforskningScience for Life Laboratory, SciLifeLab
I samma tidskrift
Cell Cycle
Medicin och hälsovetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 698 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf