uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
HflX is a ribosome-splitting factor rescuing stalled ribosomes under stress conditions
Tsinghua Univ, Sch Life Sci, Struct Biol Ctr, Key Lab Prot Sci,Minist Educ, Beijing 100084, Peoples R China..
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
Tsinghua Univ, Sch Life Sci, Struct Biol Ctr, Key Lab Prot Sci,Minist Educ, Beijing 100084, Peoples R China..
Chinese Acad Sci, Inst Microbiol, Key Lab Pathogen Microbiol & Immunol, Beijing, Peoples R China..
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Nature Structural & Molecular Biology, ISSN 1545-9993, E-ISSN 1545-9985, Vol. 22, nr 11, s. 906-913Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Adverse cellular conditions often lead to nonproductive translational stalling and arrest of ribosomes on mRNAs. Here, we used fast kinetics and cryo-EM to characterize Escherichia coil HflX, a GTPase with unknown function. Our data reveal that HflX is a heat shock-induced ribosome-splitting factor capable of dissociating vacant as well as mRNA-associated ribosomes with deacylated tRNA in the peptidyl site. Structural data demonstrate that the N-terminal effector domain of HflX binds to the peptidyl transferase center in a strikingly similar manner as that of the class I release factors and induces dramatic conformational changes in central intersubunit bridges, thus promoting subunit dissociation. Accordingly, loss of HflX results in an increase in stalled ribosomes upon heat shock, These results suggest a primary role of HflX in rescuing translationally arrested ribosomes under stress conditions.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 22, nr 11, s. 906-913
Nationell ämneskategori
Cellbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-268420DOI: 10.1038/nsmb.3103ISI: 000364273800014PubMedID: 26458047OAI: oai:DiVA.org:uu-268420DiVA, id: diva2:877200
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, 2010-2619Vetenskapsrådet, 2011-6088Vetenskapsrådet, 2014-4423Vetenskapsrådet, 2008-6593Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse, KAW 2011.0081Tillgänglig från: 2015-12-06 Skapad: 2015-12-04 Senast uppdaterad: 2017-12-01

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Mandava, Chandra SekharSanyal, Suparna

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Mandava, Chandra SekharSanyal, Suparna
Av organisationen
Struktur- och molekylärbiologi
I samma tidskrift
Nature Structural & Molecular Biology
Cellbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 618 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf