uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Atomistic Simulation of Protein Encapsulation in Metal-Organic Frameworks
Beijing Univ Chem Technol, Coll Life Sci & Technol, Beijing Key Lab Bioproc, Box 53, Beijing 100029, Peoples R China.;Univ Sci & Technol Beijing, Sch Chem & Biol Engn, Dept Biol Sci & Engn, Beijing 100083, Peoples R China..
Beijing Univ Chem Technol, Coll Life Sci & Technol, Beijing Key Lab Bioproc, Box 53, Beijing 100029, Peoples R China..
Beijing Univ Chem Technol, Coll Life Sci & Technol, Beijing Key Lab Bioproc, Box 53, Beijing 100029, Peoples R China..
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
2016 (Engelska)Ingår i: Journal of Physical Chemistry B, ISSN 1520-6106, E-ISSN 1520-5207, Vol. 120, nr 3, s. 477-484Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

Fabrication of metal organic frameworks (MOFs) with large apertures triggers a brand-new research area for selective encapsulation of biomolecules within MOF nanopores. The underlying inclusion mechanism is yet to be clarified however. Here we report a molecular dynamics study on the mechanism of protein encapsulation in MOFs. Evaluation for the binding of amino acid side chain analogues reveals that van der Waals interaction is the main driving force for the binding and that-guest size acts as a key factor predicting protein binding with MOFs. Analysis on the conformation and-thermodynamic stability of the miniprotein Trp-cage encapsulated in a series of with varying pore apertures and-surface chemistries indicates,that protein encapsulation can be achieved Vial maintaining a polar/nonpolar balance in the MOF surface through tunable modification of organic linkers and Mg-O chelating moieties. Such modifications endow MOFs with a more biocompatible confinement. This work provides guidelines for selective inclusion of biomolecules within MOFs and facilitates MOF functions as a new class of host materials and molecular chaperones.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. Vol. 120, nr 3, s. 477-484
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-278005DOI: 10.1021/acs.jpcb.5b10437ISI: 000369116000011PubMedID: 26730607OAI: oai:DiVA.org:uu-278005DiVA, id: diva2:906053
Tillgänglig från: 2016-02-23 Skapad: 2016-02-23 Senast uppdaterad: 2017-11-30Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

van der Spoel, David

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
van der Spoel, David
Av organisationen
Institutionen för cell- och molekylärbiologi
I samma tidskrift
Journal of Physical Chemistry B
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 509 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf