uu.seUppsala universitets publikasjoner
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A conformational switch in initiation factor 2 controls the fidelity of translation initiation in bacteria
Columbia Univ, Dept Chem, 3000 Broadway,MC3126, New York, NY 10027 USA..
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
Columbia Univ, Dept Chem, 3000 Broadway,MC3126, New York, NY 10027 USA..
2017 (engelsk)Inngår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 8, artikkel-id 1475Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

Initiation factor (IF) 2 controls the fidelity of translation initiation by selectively increasing the rate of 50S ribosomal subunit joining to 30S initiation complexes (ICs) that carry an N-formyl-methionyl-tRNA (fMet-tRNA(fMet)). Previous studies suggest that rapid 50S subunit joining involves a GTP- and fMet-tRNA(fMet)-dependent "activation" of IF2, but a lack of data on the structure and conformational dynamics of 30S IC-bound IF2 has precluded a mechanistic understanding of this process. Here, using an IF2-tRNA single-molecule fluorescence resonance energy transfer signal, we directly observe the conformational switch that is associated with IF2 activation within 30S ICs that lack IF3. Based on these results, we propose a model of IF2 activation that reveals how GTP, fMet-tRNA(fMet), and specific structural elements of IF2 drive and regulate this conformational switch. Notably, we find that domain III of IF2 plays a pivotal, allosteric, role in IF2 activation, suggesting that this domain can be targeted for the development of novel antibiotics.

sted, utgiver, år, opplag, sider
2017. Vol. 8, artikkel-id 1475
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-342388DOI: 10.1038/s41467-017-01492-6ISI: 000415124000002PubMedID: 29133802OAI: oai:DiVA.org:uu-342388DiVA, id: diva2:1184745
Forskningsfinansiär
NIH (National Institute of Health), R01 GM 084288Tilgjengelig fra: 2018-02-22 Laget: 2018-02-22 Sist oppdatert: 2018-02-22bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

fulltext(1505 kB)67 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 1505 kBChecksum SHA-512
94e53c76978b90ff32833e3fdd2d93449229bc51a86ee38b337cf6c8b1e438ed084f43c26cf11d497baf0dd05fae0f0d293797cbba84d99ab680d241667b3e9a
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMed

Personposter BETA

Pavlov, MichaelEhrenberg, Måns

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Pavlov, MichaelEhrenberg, Måns
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Nature Communications

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 67 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 69 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf