uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Extended cleavage specificity of sheep mast cell protease-2: A classical chymase with preference to aromatic P1 substrate residues
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Mikrobiologi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Mikrobiologi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Mikrobiologi.ORCID-id: 0000-0002-4771-0080
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Mikrobiologi.
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: Developmental and Comparative Immunology, ISSN 0145-305X, E-ISSN 1879-0089, Vol. 92, s. 160-169Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Serine proteases constitute the major protein content of mammalian mast cell granules and the selectivity for substrates by these proteases is of major importance for the role of mast cells in immunity. In order to address this subject, we present here the extended cleavage specificity of sheep mast cell protease-2 (MCP2), a chymotrypsin-type serine protease. Comparison of the extended specificity results to a panel of mammalian mast cell chymases show, in almost all aspects, the same cleavage characteristics. This includes preference for aromatic residues (Phe, Tyr, Trp) in the P1 position of substrates and a preference for aliphatic residues in most other substrate positions around the cleavage site. MCP2 also cleaved, albeit relatively low efficiency, after Leu in the P1 position. In contrast to the human, mouse, hamster and opossum chymases that show a relatively strong preference for negatively charged amino acids in the P2'position, the sheep MCP2, however, lacked that preference. Therefore, together with the rat chymase (rMCP1), sheep MCP2 can be grouped to a small subfamily of mammalian chymases that show fairly unspecific preference in the P2'position. In summary, the results here support the view of a strong evolutionary conservation of a potent chymotrypsin-type protease as a key feature of mammalian mast cells.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
ELSEVIER SCI LTD , 2019. Vol. 92, s. 160-169
Nyckelord [en]
Mast cell, Chymase, Sheep, Cleavage specificity, Animal model
Nationell ämneskategori
Immunologi Cell- och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-378627DOI: 10.1016/j.dci.2018.11.019ISI: 000458596200017PubMedID: 30481523OAI: oai:DiVA.org:uu-378627DiVA, id: diva2:1295393
Forskningsfinansiär
VetenskapsrådetTillgänglig från: 2019-03-11 Skapad: 2019-03-11 Senast uppdaterad: 2019-03-11Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Fu, ZhirongAkula, SrinivasThorpe, MichaelHellman, Lars

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Fu, ZhirongAkula, SrinivasThorpe, MichaelHellman, Lars
Av organisationen
Mikrobiologi
I samma tidskrift
Developmental and Comparative Immunology
ImmunologiCell- och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 44 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf