uu.seUppsala universitets publikasjoner
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Morpholine-based buffers activate aerobic photobiocatalysis via spin correlated ion pair formation
TU Wien, Inst Appl Synthet Chem, Getreidemarkt 9-163, A-1060 Vienna, Austria.
TU Wien, Inst Appl Synthet Chem, Getreidemarkt 9-163, A-1060 Vienna, Austria.
Univ Sao Paulo, Inst Chem, Dept Fundamental Chem, BR-03178200 Sao Paulo, Brazil.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - Ångström, Fysikalisk kemi. South Valley Univ, Qena Fac Sci, Dept Chem, Qena 83523, Egypt.
Vise andre og tillknytning
2019 (engelsk)Inngår i: Catalysis Science & Technology, ISSN 2044-4753, E-ISSN 2044-4761, Vol. 9, nr 6, s. 1365-1371Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

The use of enzymes for synthetic applications is a powerful and environmentally-benign approach to increase molecular complexity. Oxidoreductases selectively introduce oxygen and hydrogen atoms into myriad substrates, catalyzing the synthesis of chemical and pharmaceutical building blocks for chemical production. However, broader application of this class of enzymes is limited by the requirements of expensive cofactors and low operational stability. Herein, we show that morpholine-based buffers, especially 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid (MOPS), promote photoinduced flavoenzyme-catalyzed asymmetric redox transformations by regenerating the flavin cofactor via sacrificial electron donation and by increasing the operational stability of flavin-dependent oxidoreductases. The stabilization of the active forms of flavin by MOPS via formation of the spin correlated ion pair (3)[flavin(-)-MOPS+] ensemble reduces the formation of hydrogen peroxide, circumventing the oxygen dilemma under aerobic conditions detrimental to fragile enzymes.

sted, utgiver, år, opplag, sider
ROYAL SOC CHEMISTRY , 2019. Vol. 9, nr 6, s. 1365-1371
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-381585DOI: 10.1039/c8cy02524jISI: 000462662100003OAI: oai:DiVA.org:uu-381585DiVA, id: diva2:1304304
Tilgjengelig fra: 2019-04-12 Laget: 2019-04-12 Sist oppdatert: 2019-04-12bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

fulltext(3424 kB)43 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 3424 kBChecksum SHA-512
f2225a39be5e712e00f47b79416a53fabd53358b3f6937a458c50b5515774588ef86a474b1b806a70bb205224255febb25861e6274307e2e182f5b8d44081de7
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekst

Personposter BETA

Sá, Jacinto

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Sá, Jacinto
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Catalysis Science & Technology

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 43 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
urn-nbn

Altmetric

doi
urn-nbn
Totalt: 53 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf