uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The phosphoproteome of the adenovirus type 2 virion
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Genomik. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - BMC, Analytisk kemi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Genomik. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Visa övriga samt affilieringar
2012 (Engelska)Ingår i: Virology, ISSN 0042-6822, E-ISSN 1096-0341, Vol. 433, nr 1, s. 253-261Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

We have used a proteomics approach to identify sites of phosphorylation in the structural proteins of the Adenovirus type 2 particle. This protein modification might play an important role during infection. Peptides from highly purified virus were enriched for phosphorylations and analyzed by liquid chromatography-high-resolving mass spectrometry. Phosphorylations were identified in 11 structural peptides and 29 non-redundant phosphorylation sites were unambiguously assigned to specific amino acid. An unexpected result was the finding of phosphotyrosine in two of the viral polypeptides. The most highly phosphorylated protein was pIIIa with 12 identified phosphorylation sites. An identified preference for proline or leucine residue flanking the phosphorylation sites downstream suggests that cellular kinases are involved in many of the phosphorylations. Structural modeling showed that one site in the hexon is located on the outer side of the virus and could be of importance for the virus when attaching and entering cells.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 433, nr 1, s. 253-261
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-180351DOI: 10.1016/j.virol.2012.08.012ISI: 000309797600029PubMedID: 22939182OAI: oai:DiVA.org:uu-180351DiVA, id: diva2:549535
Tillgänglig från: 2012-09-04 Skapad: 2012-09-04 Senast uppdaterad: 2017-12-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Bergström Lind, SaraArtemenko, Konstantin AElfineh, LioudmilaBergquist, JonasPettersson, Ulf

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Bergström Lind, SaraArtemenko, Konstantin AElfineh, LioudmilaBergquist, JonasPettersson, Ulf
Av organisationen
GenomikScience for Life Laboratory, SciLifeLabAnalytisk kemiInstitutionen för immunologi, genetik och patologi
I samma tidskrift
Virology
Medicin och hälsovetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1287 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf