uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Adamts1 is highly induced in rachitic bones of FGF23 transgenic mice and participates in degradation of non-mineralized bone matrix collagen
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk mikrobiologi och infektionsmedicin, Klinisk virologi.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kirurgiska vetenskaper, Ortopedi.
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk farmakogenomik och osteoporos.
Visa övriga samt affilieringar
2013 (Engelska)Ingår i: Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC, ISSN 0006-291X, E-ISSN 1090-2104, Vol. 430, nr 3, s. 901-906Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Transgenic mice overexpressing fibroblast growth factor 23 (FGF23) in osteoblasts have a rachitic bone phenotype. These mice display hypomineralized bones, increased expression of osteoblast markers, but osteoclast numbers are unaltered or slightly reduced. Paradoxically, they show increased serum levels of the bone resorption marker CTX, a type I collagen degradation fragment. Here we analyzed a matrix metalloproteinase- (MMP-) like secreted protease, Adamts1, that has previously been associated with osteoblastic type I collagen breakdown in vitro. Bones from FGF23 transgenic (tg) mice displayed increased Adamts1 protein upon both immunohistological staining and Western blotting. We further found Adamts1 protein together with excessively degraded type I collagen in the non-mineralized bone fraction of FGF23 tg mice. A similar degradation pattern of type I collagen was noticed upon forced expression of Adamts1 in osteoblastic cells in vitro. Importantly, these Adamts1-expressing osteoblastic cells exhibited increased release of CTX fragments when cultured on demineralized bone discs. Together, these results demonstrate for the first time that Adamts1 can be highly induced in bone tissue and that this MMP-like protease can increase osteoblastic release of CTX fragments from non-mineralized bone. Thus, Adamts1 potentially contributes to the increased serum levels of CTX in rickets/osteomalacia.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2013. Vol. 430, nr 3, s. 901-906
Nyckelord [en]
Adamts1, Collagen type I, CTX, FGF23, Osteoblast
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-194619DOI: 10.1016/j.bbrc.2012.12.056ISI: 000314376100006OAI: oai:DiVA.org:uu-194619DiVA, id: diva2:605806
Tillgänglig från: 2013-02-15 Skapad: 2013-02-15 Senast uppdaterad: 2017-12-06Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Jonsson, Kenneth B.Melhus, HåkanLind, Thomas

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Jonsson, Kenneth B.Melhus, HåkanLind, Thomas
Av organisationen
Klinisk virologiOrtopediKlinisk farmakogenomik och osteoporos
I samma tidskrift
Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC
Medicin och hälsovetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 646 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf