uu.seUppsala universitets publikasjoner
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Protein Folding Activity of the Ribosome (PFAR): A Target for Antiprion Compounds
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
2014 (engelsk)Inngår i: Viruses, ISSN 1999-4915, E-ISSN 1999-4915, Vol. 6, nr 10, s. 3907-3924Artikkel, forskningsoversikt (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

Prion diseases are fatal neurodegenerative diseases affecting mammals. Prions are misfolded amyloid aggregates of the prion protein (PrP), which form when the alpha helical, soluble form of PrP converts to an aggregation-prone, beta sheet form. Thus, prions originate as protein folding problems. The discovery of yeast prion(s) and the development of a red-/white-colony based assay facilitated safe and high-throughput screening of antiprion compounds. With this assay three antiprion compounds; 6-aminophenanthridine (6AP), guanabenz acetate (GA), and imiquimod (IQ) have been identified. Biochemical and genetic studies reveal that these compounds target ribosomal RNA (rRNA) and inhibit specifically the protein folding activity of the ribosome (PFAR). The domain V of the 23S/25S/28S rRNA of the large ribosomal subunit constitutes the active site for PFAR. 6AP and GA inhibit PFAR by competition with the protein substrates for the common binding sites on the domain V rRNA. PFAR inhibition by these antiprion compounds opens up new possibilities for understanding prion formation, propagation and the role of the ribosome therein. In this review, we summarize and analyze the correlation between PFAR and prion processes using the antiprion compounds as tools.

sted, utgiver, år, opplag, sider
2014. Vol. 6, nr 10, s. 3907-3924
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-239599DOI: 10.3390/v6103907ISI: 000344458300014PubMedID: 25341659OAI: oai:DiVA.org:uu-239599DiVA, id: diva2:775067
Tilgjengelig fra: 2014-12-30 Laget: 2014-12-29 Sist oppdatert: 2017-12-05bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

fulltext(1067 kB)243 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 1067 kBChecksum SHA-512
92e0e1e3d8b7324ee9dfbd2a27efe940c37e9a9a39bdb7ed88837e104aec2e172936297f428caccb493920c9f2607721f0e25a6cc3bb8b43df4eb315f43b5dc6
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMed

Personposter BETA

Banerjee, DebapriyaSanyal, Suparna

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Banerjee, DebapriyaSanyal, Suparna
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Viruses

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 243 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 922 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf