uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A Cactus-Derived Toxin-Like Cystine Knot Peptide with Selective Antimicrobial Activity
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för läkemedelskemi, Avdelningen för farmakognosi. (Ulf Goransson)
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för läkemedelskemi, Avdelningen för farmakognosi. (Ulf Goransson)ORCID-id: 0000-0001-9070-6944
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för läkemedelskemi, Avdelningen för farmakognosi. (Ulf Goransson)
Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för läkemedelskemi, Avdelningen för farmakognosi.
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: ChemBioChem (Print), ISSN 1439-4227, E-ISSN 1439-7633, Vol. 16, nr 7, s. 1068-1077Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Naturally occurring cystine knot peptides show a wide range of biological activity, and as they have inherent stability they represent potential scaffolds for peptide-based drug design and biomolecular engineering. Here we report the discovery, sequencing, chemical synthesis, three-dimensional solution structure determination and bioactivity of the first cystine knot peptide from Cactaceae (cactus) family: Ep-AMP1 from Echinopsis pachanoi. The structure of Ep-AMP1 (35 amino acids) conforms to that of the inhibitor cystine knot (or knottin) family but represents a novel diverse sequence; its activity was more than 500 times higher against bacterial than against eukaryotic cells. Rapid bactericidal action and liposome leakage implicate membrane permeabilisation as the mechanism of action. Sequence homology places Ec-AMP1 in the plant C6-type of antimicrobial peptides, but the three dimensional structure is highly similar to that of a spider neurotoxin.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 16, nr 7, s. 1068-1077
Nyckelord [en]
antibiotics, C6-type AMP, Cactaceae, cystine knot, drug discovery, plant antimicrobial peptide
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi Farmaceutiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-253232DOI: 10.1002/cbic.201402704ISI: 000353502300009PubMedID: 25821084OAI: oai:DiVA.org:uu-253232DiVA, id: diva2:824560
Tillgänglig från: 2015-06-22 Skapad: 2015-05-25 Senast uppdaterad: 2018-01-11Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Strömstedt, Adam A.Gunasekera, SunithiBruhn, Jan G.El-Seedi, HeshamGöransson, Ulf

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Strömstedt, Adam A.Gunasekera, SunithiBruhn, Jan G.El-Seedi, HeshamGöransson, Ulf
Av organisationen
Avdelningen för farmakognosi
I samma tidskrift
ChemBioChem (Print)
Biokemi och molekylärbiologiFarmaceutiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1785 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf