Logotyp: till Uppsala universitets webbplats

uu.sePublikationer från Uppsala universitet
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Exceptionally large entropy contributions enable the high rates of GTP hydrolysis on the ribosome
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
2015 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, E-ISSN 2045-2322, Vol. 5, artikel-id 15817Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Protein synthesis on the ribosome involves hydrolysis of GTP in several key steps of the mRNA translation cycle. These steps are catalyzed by the translational GTPases of which elongation factor Tu (EF-Tu) is the fastest GTPase known. Here, we use extensive computer simulations to explore the origin of its remarkably high catalytic rate on the ribosome and show that it is made possible by a very large positive activation entropy. This entropy term (T Delta S-double dagger) amounts to more than 7 kcal/mol at 25 degrees C. It is further found to be characteristic of the reaction mechanism utilized by the translational, but not other, GTPases and it enables these enzymes to attain hydrolysis rates exceeding 500 s(-1). This entropy driven mechanism likely reflects the very high selection pressure on the speed of protein synthesis, which drives the rate of each individual GTPase towards maximal turnover rate of the whole translation cycle.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 5, artikel-id 15817
Nationell ämneskategori
Cell- och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:uu:diva-267197DOI: 10.1038/srep15817ISI: 000363412700001PubMedID: 26497916OAI: oai:DiVA.org:uu-267197DiVA, id: diva2:872537
Forskningsfinansiär
Knut och Alice Wallenbergs StiftelseVetenskapsrådetSwedish National Infrastructure for Computing (SNIC), 25/2-10Tillgänglig från: 2015-11-19 Skapad: 2015-11-19 Senast uppdaterad: 2022-09-15Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1085 kB)578 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1085 kBChecksumma SHA-512
1c999baa92421930132ec4c0105aa87d691aaa6d0ea10eff599c78561b103ae8c23a4bec45ba4b7f534025e08875de74b243cd4912d644e2f7eb5dcf6eded6d9
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Person

Aqvist, JohanKamerlin, Shina C. Lynn

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Aqvist, JohanKamerlin, Shina C. Lynn
Av organisationen
Institutionen för cell- och molekylärbiologiStruktur- och molekylärbiologi
I samma tidskrift
Scientific Reports
Cell- och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 578 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1234 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf