Botulinumtoxin är det mest potenta toxin som man känner till idag och produceras av bakterien Clostridium botulinum och finns i sju varianter (botulinumtoxin A-G). Botulinumtoxin A hämmar vesikelfrisättning av acetylkolin hos neuroner genom att klyva SNAP-25 (synaptosomal-associated protein, 25 kDa). SNAP-25 är en viktig komponent i vesikelfrisättningsmaskineriet. Botulinumtoxin A tar sig in i nervterminlen genom att binda till SV2 (synaptic vesicle glycoprotein 2). Det finns tre isoformer av SV2: SV2A, SV2B och SV2C. Botulinumtoxin A har högst affinitet till SV2C och tar sig in i nervterminlen främst med hjälp av den isoformen.
Syftet med detta arbete var att undersöka proteinuttrycket av SV2C i neuroner från mushjärna och i stamceller differentierade till en blandkultur av så kallad framhjärnneuroner (fore brain neurons). Dessutom undersöktes genuttrycket av SV2C hos framhjärnneuroner. För att detektera SV2C-proteiner användes western blot på framhjärnneuroner och neuroner från mushjärna. Sedan användes stamceller, differentierade till en blandkultur av så kallad framhjärnneuroner, i qPCR för att veta vilka av SV2-isoformerna som uttrycks. Metoden kunde inte detektera SV2C-proteiner i framhjärnneuroner och därför utfördes qPCR. Med qPCR användes olika primerpar för att veta vilken isoform som genen antyder uttryckta. Resultaten visade att framhjärnneuroner uttryckte mest mRNA för SV2B-proteiner och endast en liten mängd mRNA för SV2C-proteiner. Det låga uttrycket av SV2C-proteiner skulle kunna vara förklaringen till att SV2C inte kunde detekteras med western blot. Det är värt att prova att utveckla metoden i neuroner från andra celllinjer som troligen har högre halt av SV2C. Då kan western blot vara en god metod för att detektera SV2C.