uu.seUppsala universitets publikasjoner
Endre søk
Begrens søket
1 - 3 of 3
RefereraExporteraLink til resultatlisten
Permanent link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Treff pr side
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
Merk
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Punekar, Avinash S
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
    Liljeruhm, Josefine
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
    Shepherd, Tyson R
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
    Forster, Anthony C
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
    Selmer, Maria
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi.
    Structural and functional insights into the molecular mechanism of rRNA m6A methyltransferase RlmJ2013Inngår i: Nucleic Acids Research, ISSN 0305-1048, E-ISSN 1362-4962, Vol. 41, nr 20, s. 9537-9548Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    RlmJ catalyzes the m(6)A2030 methylation of 23S rRNA during ribosome biogenesis in Escherichia coli. Here, we present crystal structures of RlmJ in apo form, in complex with the cofactor S-adenosyl-methionine and in complex with S-adenosyl-homocysteine plus the substrate analogue adenosine monophosphate (AMP). RlmJ displays a variant of the Rossmann-like methyltransferase (MTase) fold with an inserted helical subdomain. Binding of cofactor and substrate induces a large shift of the N-terminal motif X tail to make it cover the cofactor binding site and trigger active-site changes in motifs IV and VIII. Adenosine monophosphate binds in a partly accommodated state with the target N6 atom 7 Å away from the sulphur of AdoHcy. The active site of RlmJ with motif IV sequence 164DPPY167 is more similar to DNA m(6)A MTases than to RNA m(6)2A MTases, and structural comparison suggests that RlmJ binds its substrate base similarly to DNA MTases T4Dam and M.TaqI. RlmJ methylates in vitro transcribed 23S rRNA, as well as a minimal substrate corresponding to helix 72, demonstrating independence of previous modifications and tertiary interactions in the RNA substrate. RlmJ displays specificity for adenosine, and mutagenesis experiments demonstrate the critical roles of residues Y4, H6, K18 and D164 in methyl transfer.

  • 2.
    Punekar, Avinash S
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Shepherd, Tyson R
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Liljeruhm, Josefine
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Forster, Anthony C
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Selmer, Maria
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Crystal structure of RlmM, the 2'O-ribose methyltransferase for C2498 of Escherichia coli 23S rRNA2012Inngår i: Nucleic Acids Research, ISSN 0305-1048, E-ISSN 1362-4962, Vol. 40, nr 20, s. 10507-20Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    RlmM (YgdE) catalyzes the S-adenosyl methionine (AdoMet)-dependent 2'O methylation of C2498 in 23S ribosomal RNA (rRNA) of Escherichia coli. Previous experiments have shown that RlmM is active on 23S rRNA from an RlmM knockout strain but not on mature 50S subunits from the same strain. Here, we demonstrate RlmM methyltransferase (MTase) activity on in vitro transcribed 23S rRNA and its domain V. We have solved crystal structures of E. coli RlmM at 1.9 Å resolution and of an RlmM-AdoMet complex at 2.6 Å resolution. RlmM consists of an N-terminal THUMP domain and a C-terminal catalytic Rossmann-like fold MTase domain in a novel arrangement. The catalytic domain of RlmM is closely related to YiiB, TlyA and fibrillarins, with the second K of the catalytic tetrad KDKE shifted by two residues at the C-terminal end of a beta strand compared with most 2'O MTases. The AdoMet-binding site is open and shallow, suggesting that RNA substrate binding may be required to form a conformation needed for catalysis. A continuous surface of conserved positive charge indicates that RlmM uses one side of the two domains and the inter-domain linker to recognize its RNA substrate.

  • 3.
    Shepherd, Tyson R
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi. MIT, Dept Biol Engn, Cambridge, MA 02139 USA..
    Du, Liping
    Vanderbilt Univ, Med Ctr, Dept Pharmacol, Nashville, TN 37232 USA.;Vanderbilt Univ, Med Ctr, Ctr Quantitat Sci, Nashville, TN 37232 USA..
    Liljeruhm, Josefine
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Samudyata,
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi.
    Wang, Jinfan
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi. Stanford Univ, Sch Med, Dept Biol Struct, Stanford, CA 94305 USA..
    Sjödin, Marcus O.D.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - BMC, Analytisk kemi. Swedish Toxicol Sci Res Ctr Swetox, S-15136 Sodertalje, Sweden..
    Wetterhall, Magnus
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - BMC, Analytisk kemi. GE Healthcare Biosci, Life Sci, S-75184 Uppsala, Sweden..
    Yomo, Tetsuya
    East China Normal Univ, Inst Biol & Informat Sci, Sch Comp Sci & Software Engn, Sch Life Sci, Shanghai 200062, Peoples R China..
    Forster, Anthony C.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Struktur- och molekylärbiologi. Vanderbilt Univ, Med Ctr, Dept Pharmacol, Nashville, TN 37232 USA..
    De novo design and synthesis of a 30-cistron translation-factor module2017Inngår i: Nucleic Acids Research, ISSN 0305-1048, E-ISSN 1362-4962, Vol. 45, nr 18, s. 10895-10905Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Two of the many goals of synthetic biology are synthesizing large biochemical systems and simplifying their assembly. While several genes have been assembled together by modular idempotent cloning, it is unclear if such simplified strategies scale to very large constructs for expression and purification of whole pathways. Here we synthesize from oligodeoxyribonucleotides a completely de-novo-designed, 58-kb multigene DNA. This BioBrick plasmid insert encodes 30 of the 31 translation factors of the PURE translation system, each His-tagged and in separate transcription cistrons. Dividing the insert between three high-copy expression plasmids enables the bulk purification of the aminoacyl-tRNA synthetases and translation factors necessary for affordable, scalable reconstitution of an in vitro transcription and translation system, PURE 3.0.

1 - 3 of 3
RefereraExporteraLink til resultatlisten
Permanent link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf