uu.seUppsala universitets publikationer
Ändra sökning
Avgränsa sökresultatet
1 - 13 av 13
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Träffar per sida
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
Markera
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Acharya, Shikha
    et al.
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Odontol, Dept Oral Microbiol & Immunol, PO 450, S-40530 Gothenburg, Sweden.
    Jin, Chunsheng
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Biomed, Dept Med Biochem & Cell Biol, Gothenburg, Sweden.
    Bylund, Johan
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Odontol, Dept Oral Microbiol & Immunol, PO 450, S-40530 Gothenburg, Sweden.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Jontell, Mats
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Odontol, Dept Oral Med & Pathol, Gothenburg, Sweden.
    Carlen, Anette
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Odontol, Dept Oral Microbiol & Immunol, PO 450, S-40530 Gothenburg, Sweden.
    Karlsson, Niclas G.
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Biomed, Dept Med Biochem & Cell Biol, Gothenburg, Sweden.
    Reduced sialyl-Lewis(x) on salivary MUC7 from patients with burning mouth syndrome2019Ingår i: MOLECULAR OMICS, ISSN 2515-4184, Vol. 15, nr 5, s. 331-339Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    We analysed and compared MUC7 O-glycosylation and inflammatory biomarkers in saliva from female patients with burning mouth syndrome (BMS) and gender/age-matched controls. Oligosaccharides from salivary MUC7 from BMS and controls were released. Inflammatory mediators were measured by multiplex proximity extension assay. Presence of sialyl-Lewis(x) (Si-Le(x)) epitope on MUC7 was confirmed using Western blot. MUC7 O-glycans and measured inflammatory biomarkers were found to be similar between BMS and controls. However, oligosaccharides sialyl-Lewis(x) (Si-Le(x)) was found to be reduced in samples from BMS patients. Positive correlation (combined patients and controls) was found between levels of C-C motif chemokine 19 (CCL-19) and the amount of core-2 oligosaccharides on MUC7 as well as fractalkine (CX3CL1) and level of sialylation. Patients with BMS were shown to represent a heterogeneous group in terms of inflammatory biomarkers. This indicates that BMS patients could be further stratified on the basis of low-level inflammation. The results furthermore indicate that reduced sialylation of MUC7, particularly Si-Le(x), may be an important feature in patients with BMS. However, the functional aspects and potential involvement in immune regulation of Si-Le(x) remains unclear. Our data suggests a chemokine driven alteration of MUC7 glycosylation.

  • 2.
    Bhandage, Amol K.
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Fysiologi.
    Jin, Zhe
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Fysiologi.
    Korol, Sergiy V.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Fysiologi. Uppsala University.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Pei, Yu
    Karolinska Institute, Stockholm, Sweden.
    Deng, Qiaolin
    Karolinska Institute, Stockholm, Sweden.
    Espes, Daniel
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Transplantation och regenerativ medicin.
    Carlsson, Per-Ola
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Transplantation och regenerativ medicin.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Birnir, Bryndis
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Fysiologi.
    GABA Regulates Release of Inflammatory Cytokines From Peripheral Blood Mononuclear Cells and CD4+ T Cells and Is Immunosuppressive in Type 1 Diabetes2018Ingår i: EBioMedicine, ISSN 0360-0637, E-ISSN 2352-3964, Vol. 30, s. 283-294Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    The neurotransmitter γ-aminobutyric acid (GABA) is an extracellular signaling molecule in the brain and in pancreatic islets. Here, we demonstrate that GABA regulates cytokine secretion from human peripheral blood mononuclear cells (PBMCs) and CD4+ T cells. In anti-CD3 stimulated PBMCs, GABA (100nM) inhibited release of 47 cytokines in cells from patients with type 1 diabetes (T1D), but only 16 cytokines in cells from nondiabetic (ND) individuals. CD4+ T cells from ND individuals were grouped into responder or non-responder T cells according to effects of GABA (100nM, 500nM) on the cell proliferation. In the responder T cells, GABA decreased proliferation, and inhibited secretion of 37 cytokines in a concentration-dependent manner. In the non-responder T cells, GABA modulated release of 8 cytokines. GABA concentrations in plasma from T1D patients and ND individuals were correlated with 10 cytokines where 7 were increased in plasma of T1D patients. GABA inhibited secretion of 5 of these cytokines from both T1D PBMCs and ND responder T cells. The results identify GABA as a potent regulator of both Th1- and Th2-type cytokine secretion from human PBMCs and CD4+ T cells where GABA generally decreases the secretion.

  • 3.
    Björkesten, Johan
    et al.
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Enroth, Stefan
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Hougaard, David
    Statens Serum Inst, Danish Ctr Neonatal Screening, Copenhagen, Denmark.
    Cohen, Arieh
    Statens Serum Inst, Danish Ctr Neonatal Screening, Copenhagen, Denmark.
    Sörensen, Lene
    Karolinska Univ Hosp, Ctr Inherited Metab Dis, Stockholm, Sweden.
    Giedraitis, Vilmantas
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för folkhälso- och vårdvetenskap, Geriatrik.
    Ingelsson, Martin
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för folkhälso- och vårdvetenskap, Geriatrik.
    Larsson, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Stability of Proteins in Dried Blood Spot Biobanks.2017Ingår i: Molecular & Cellular Proteomics, ISSN 1535-9476, E-ISSN 1535-9484, Vol. 16, nr 7, s. 1286-1296Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    An important motivation for the construction of biobanks is to discover biomarkers that identify diseases at early, potentially curable stages. This will require biobanks from large numbers of individuals, preferably sampled repeatedly, where the samples are collected and stored under conditions that preserve potential biomarkers. Dried blood samples are attractive for biobanking because of the ease and low cost of collection and storage. Here we have investigated their suitability for protein measurements. 92 proteins with relevance for oncology were analyzed using multiplex proximity extension assays (PEA) in dried blood spots collected on paper and stored for up to 30 years at either +4&deg;C or -24&deg;C.</p> <p>Our main findings were that 1) the act of drying only slightly influenced detection of blood proteins (average correlation of 0.970), and in a reproducible manner (correlation of 0.999), 2) detection of some proteins was not significantly affected by storage over the full range of three decades (34% and 76% of the analyzed proteins at +4&deg;C and -24&deg;C, respectively), while levels of others decreased slowly during storage with half-lives in the range of 10 to 50 years, and 3) detectability of proteins was less affected in dried samples stored at -24&deg;C compared to at +4&deg;C, as the median protein abundance had decreased to 80% and 93% of starting levels after 10 years of storage at +4&deg;C or -24&deg;C, respectively. The results of our study are encouraging as they suggest an inexpensive means to collect large numbers of blood samples, even by the donors themselves, and to transport, and store biobanked samples as spots of whole blood dried on paper. Combined with emerging means to measure hundreds or thousands of protein, such biobanks could prove of great medical value by greatly enhancing discovery as well as routine analysis of blood biomarkers.

  • 4.
    de Oliveira, Felipe Marques Souza
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Mereiter, Stefan
    i3S – Instituto de Investigação e Inovação em Saúde and IPATIMUP – Institute of Molecular Pathology and Immunology of the University of Porto, Portugal.
    Lönn, Peter
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Siart, Benjamin
    Department of Anthropology, University of Vienna, Austria; Department of Behavioral Biology, University of Vienna, Austria .
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Heldin, Johan
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för farmaceutisk biovetenskap. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Raykova, Doroteya
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Farmaceutiska fakulteten, Institutionen för farmaceutisk biovetenskap. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Karlsson, Niclas G.
    Department of Medical Biochemistry and Cell Biology at Institute of Biomedicine, Gothenburg University, Sweden.
    Polom, Karol
    Department of Surgical Oncology, Medical University of Gdansk, Poland; General Surgery and Surgical Oncology Department, Università deli Studi di Siena, Italy..
    Roviello, Franco
    General Surgery and Surgical Oncology Department, Università deli Studi di Siena, Italy..
    Reis, Celso A.
    ) i3S – Instituto de Investigação e Inovação em Saúde and IPATIMUP – Institute of Molecular Pathology and Immunology of the University of Porto, Portugal; Instituto de Ciências Biomédicas Abel Salazar (ICBAS), University of Porto, Portugal; Faculty of Medicine of the University of Porto, Portugal.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Detection of post-translational modifications using solid-phase proximity ligation assay2018Ingår i: New Biotechnology, ISSN 1871-6784, E-ISSN 1876-4347, Vol. 45, s. 51-59Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Post-translational modifications (PTMs) regulate protein activities to help orchestrate and fine-tune cellular processes. Dysregulation of PTMs is often related with disorders and malignancies, and may serve as a precise biomarker of disease. Developing sensitive tools to measure and monitor low-abundant PTMs in tissue lysates or serum will be instrumental for opening up new PTM-based diagnostic avenues. Here, we investigate the use of solid-phase proximity ligation assay (SP-PLA) for detection of different PTMs. The assay depends on the recognition of the target protein molecule and its modification by three affinity binders. Using antibodies and lectins, we applied the method for detection of glycosylated CD44 and E-Cadherin, and phosphorylated p53 and EGFR. The assay was found to have superior dynamic range and limit of detection compared to standard ELISAs. In summary, we have established the use of SP-PLA as an appropriate method for sensitive detection of PTMs in lysates and sera, which may provide a basis for future PTM-based diagnostic and prognostic biomarkers

  • 5.
    Dyhrfort, Philip
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Enblad: Neurokirurgi.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Clausen, Fredrik
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap. Uppsala Univ, Dept Neurosci, Sect Neurosurg, Uppsala, Sweden.
    Eriksson, Måns
    Uppsala universitet, Humanistisk-samhällsvetenskapliga vetenskapsområdet, Samhällsvetenskapliga fakulteten, Statistiska institutionen. Uppsala Univ, Dept Stat, Uppsala, Sweden;Univ Edinburgh, Sch Math, Edinburgh, Midlothian, Scotland;Univ Edinburgh, Maxwell Inst Math Sci, Edinburgh, Midlothian, Scotland.
    Enblad, Per
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Lewén, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap, Enblad: Neurokirurgi.
    Hillered, Lars
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för neurovetenskap.
    Monitoring of Protein Biomarkers of Inflammation in Human Traumatic Brain Injury Using Microdialysis and Proximity Extension Assay Technology in Neurointensive Care2019Ingår i: Journal of Neurotrauma, ISSN 0897-7151, E-ISSN 1557-9042, Vol. 36, nr 20, s. 2872-2885Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Traumatic brain injury (TBI) is followed by secondary injury mechanisms strongly involving neuroinflammation. To monitor the complex inflammatory cascade in human TBI, we used cerebral microdialysis (MD) and multiplex proximity extension assay (PEA) technology and simultaneously measured levels of 92 protein biomarkers of inflammation in MD samples every three hours for five days in 10 patients with severe TBI under neurointensive care. One mu L MD samples were incubated with paired oligonucleotide-conjugated antibodies binding to each protein, allowing quantification by real-time quantitative polymerase chain reaction. Sixty-nine proteins were suitable for statistical analysis. We found five different patterns with either early (<48 h; e.g., CCL20, IL6, LIF, CCL3), mid (48-96 h; e.g., CCL19, CXCL5, CXCL10, MMP1), late (>96 h; e.g., CD40, MCP2, MCP3), biphasic peaks (e.g., CXCL1, CXCL5, IL8) or stable (e.g., CCL4, DNER, VEGFA)/low trends. High protein levels were observed for e.g., CXCL1, CXCL10, MCP1, MCP2, IL8, while e.g., CCL28 and MCP4 were detected at low levels. Several proteins (CCL8, -19, -20, -23, CXCL1, -5, -6, -9, -11, CST5, DNER, Flt3L, and SIRT2) have not been studied previously in human TBI. Cross-correlation analysis revealed that LIF and CXCL5 may play a central role in the inflammatory cascade. This study provides a unique data set with individual temporal trends for potential inflammatory biomarkers in patients with TBI. We conclude that the combination of MD and PEA is a powerful tool to map the complex inflammatory cascade in the injured human brain. The technique offers new possibilities of protein profiling of complex secondary injury pathways.

  • 6.
    Lindblom, Rickard P F
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kirurgiska vetenskaper, Thoraxkirurgi.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Axén, Sofie
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Thelin, Stefan
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kirurgiska vetenskaper, Thoraxkirurgi.
    Protein Profiling in Serum and Cerebrospinal Fluid Following Complex Surgery on the Thoracic Aorta Identifies Biological Markers of Neurologic Injury.2018Ingår i: Journal of Cardiovascular Translational Research, ISSN 1937-5387, E-ISSN 1937-5395, Vol. 11, nr 6, s. 503-516Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Surgery on the arch or descending aorta is associated with significant risk of neurological complications. As a consequence of intubation and sedation, early neurologic injury may remain unnoticed. Biomarkers to aid in the initial diagnostics could prove of great value as immediate intervention is critical. Twenty-three patients operated in the thoracic aorta with significant risk of perioperative neurological injury were included. Cerebrospinal fluid (CSF) and serum were obtained preoperatively and in the first and second postoperative days and assessed with a panel of 92 neurological-related proteins. Three patients suffered spinal cord injury (SCI), eight delirium, and nine hallucinations. There were markers in both serum and CSF that differed between the affected and non-affected patients (SCI; IL6, GFAP, CSPG4, delirium; TR4, EZH2, hallucinations; NF1). The study identifies markers in serum and CSF that reflect the occurrence of neurologic insults following aortic surgery, which may aid in the care of these patients.

  • 7.
    Manell, Hannes
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Forslund, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa, Forskargrupper (Inst. för kvinnor och barns hälsa), Barnendokrinologisk forskning.
    Bergsten, Peter
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa, Forskargrupper (Inst. för kvinnor och barns hälsa), Barnendokrinologisk forskning.
    TNFSF14: a potential contributor to hyperinsulinaemia in childhood obesity2017Ingår i: Diabetologia, ISSN 0012-186X, E-ISSN 1432-0428, Vol. 60, s. S168-S168Artikel i tidskrift (Övrigt vetenskapligt)
  • 8.
    Manell, Hannes
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Roomp, Kirsten
    University of Luxembourg.
    Ciba, Iris
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa.
    Dahlbom, Marie
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi.
    Weghuber, Daniel
    Paracelsus Medical University.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper.
    Bergsten, Peter
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa, Forskargrupper (Inst. för kvinnor och barns hälsa), Pediatrisk inflammationsforskning.
    Forslund, Anders
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk cellbiologi. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för kvinnors och barns hälsa, Forskargrupper (Inst. för kvinnor och barns hälsa), Pediatrisk inflammationsforskning.
    Screening of inflammatory markers finds hepatocyte growth factor to be associated with weight gain in children and adolescents with obesityManuskript (preprint) (Övrigt vetenskapligt)
  • 9.
    Palma, Marzia
    et al.
    Karolinska Inst, Dept Oncol Pathol, Stockholm, Sweden;Karolinska Univ Hosp, Dept Haematol, S-17176 Stockholm, Sweden.
    Krstic, Aleksandra
    Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden.
    Perez, Lucia Pena
    Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden.
    Bergloef, Anna
    Karolinska Inst, Dept Lab Med, Stockholm, Sweden.
    Meinke, Stephan
    Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden;Karolinska Univ Hosp, Dept Clin Immunol & Transfus Med, Stockholm, Sweden.
    Wang, Qing
    Karolinska Inst, Dept Lab Med, Stockholm, Sweden.
    Blomberg, K. Emelie M.
    Karolinska Inst, Dept Lab Med, Stockholm, Sweden.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Jaremko, Georg
    Karolinska Univ Hosp, Dept Pathol & Cytol, Stockholm, Sweden.
    Lundin, Jeanette
    Karolinska Univ Hosp, Dept Haematol, S-17176 Stockholm, Sweden.
    De Paepe, Ayla
    Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden.
    Hoeglund, Petter
    Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden;Karolinska Univ Hosp, Dept Clin Immunol & Transfus Med, Stockholm, Sweden.
    Kimby, Eva
    Karolinska Univ Hosp, Dept Haematol, S-17176 Stockholm, Sweden;Karolinska Inst, Ctr Haematol & Regenerat Med, Stockholm, Sweden.
    OEsterborg, Anders
    Karolinska Inst, Dept Oncol Pathol, Stockholm, Sweden;Karolinska Univ Hosp, Dept Haematol, S-17176 Stockholm, Sweden.
    Mansson, Robert
    Karolinska Univ Hosp, Dept Haematol, S-17176 Stockholm, Sweden;Karolinska Inst, Dept Lab Med, Stockholm, Sweden.
    Smith, C. I. Edvard
    Karolinska Inst, Dept Lab Med, Stockholm, Sweden.
    Ibrutinib induces rapid down-regulation of inflammatory markers and altered transcription of chronic lymphocytic leukaemia-related genes in blood and lymph nodes2018Ingår i: British Journal of Haematology, ISSN 0007-1048, E-ISSN 1365-2141, Vol. 183, nr 2, s. 212-224Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    In chronic lymphocytic leukaemia (CLL) patients, treatment with the Bruton tyrosine kinase inhibitor ibrutinib induces a rapid shift of tumour cells from lymph nodes (LN) to peripheral blood (PB). Here, we characterized in depth the dynamics of ibrutinib-induced inflammatory, transcriptional and cellular changes in different compartments immediately after treatment initiation in seven relapsed/refractory CLL patients. Serial PB and LN samples were taken before start and during the first 29 days of treatment. Changes in plasma inflammation-related biomarkers, CLL cell RNA expression, B-cell activation and migration markers expression, and PB mononuclear cell populations were assessed. A significant reduction of 10 plasma inflammation markers, the majority of which were chemokines and not CLL-derived, was observed within hours, and was paralleled by very early increase of CD19(+) circulating cells. At the RNA level, significant and continuous changes in transcription factors and signalling molecules linked to B-cell receptor signalling and CLL biology was observed in both PB and LN CLL cells already after 2 days of treatment. In conclusion, ibrutinib seems to instantly shut off an ongoing inflammatory response and interfere with diverse sensitive pathways in the LN.

  • 10.
    Shen, Qiujin
    et al.
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Björkesten, Johan
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Galli, Joakim
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Ekman, Daniel
    Olink Biosci, Uppsala, Sweden..
    Broberg, John
    Olink Prote, Uppsala, Sweden..
    Nordberg, Niklas
    Olink Prote, Uppsala, Sweden..
    Tillander, Annika
    Karolinska Inst, Dept Med Epidemiol & Biostat, Stockholm, Sweden..
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Tybring, Gunnel
    Karolinska Inst, Dept Med Epidemiol & Biostat, Stockholm, Sweden..
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi.
    Strong impact on plasma protein profiles by precentrifugation delay but not by repeated freeze-thaw cycles, as analyzed using multiplex proximity extension assays2018Ingår i: Clinical Chemistry and Laboratory Medicine, ISSN 1434-6621, E-ISSN 1437-4331, Vol. 56, nr 4, s. 582-594Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Background: A number of factors regarding blood collection, handling and storage may affect sample quality. The purpose of this study was to assess the impact on plasma protein profiles by delayed centrifugation and plasma separation and multiple freeze-thaw cycles.

    Methods: Blood samples drawn from 16 healthy individuals were collected into ethylenediaminetetraacetic acid tubes and kept either at 4 degrees C or 22 degrees C for 1-36 h prior to centrifugation. Plasma samples prepared 1 h after venipuncture were also subjected to two to eight cycles of freezing at -80 degrees C and thawing at 22 degrees C. Multiplex proximity extension assay, an antibody-based protein assay, was used to investigate the influence on plasma proteins.

    Results: Up to 36 h delay before blood centrifugation resulted in significant increases of 16 and 40 out of 139 detectable proteins in samples kept at 4 degrees C or 22 degrees C, respectively. Some increases became noticeable after 8 h delay at 4 degrees C but already after 1 h at 22 degrees C. For samples stored at 4 degrees C, epidermal growth factor (EGF), NF-kappa-B essential modulator, SRC, interleukin 16 and CD6 increased the most, whereas the five most significantly increased proteins after storage at 22 degrees C were CD40 antigen ligand (CD40-L), EGF, platelet-derived growth factor subunit B, C-X-C motif chemokine ligand 5 and matrix metallopeptidase 1 (MMP1). Only matrix metallopeptidase 7 (MMP7) decreased significantly over time and only after storage at 22 degrees C. No protein levels were found to be significantly affected by up to eight freeze-thaw cycles.

    Conclusions: Plasma should be prepared from blood after a limited precentrifugation delay at a refrigerated temperature. By contrast, the influence by several freeze-thaw cycles on detectable protein levels in plasma was negligible.

  • 11.
    Shen, Qiujin
    et al.
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Polom, Karol
    Univ Siena, Dept Gen Surg & Surg Oncol, Siena, Italy;Gdansk Med Univ, Dept Surg Oncol, Gdansk, Poland.
    Williams, Coralie
    Ariana Pharmaceut, Paris, France.
    de Oliveira, Felipe Marques Souza
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Guergova-Kuras, Mariana
    Ariana Pharmaceut, Paris, France.
    Lisacek, Frederique
    Swiss Inst Bioinformat, Proteome Informat Grp, Geneva, Switzerland;Univ Geneva, Comp Sci Dept, Geneva, Switzerland;Univ Geneva, Sect Biol, Geneva, Switzerland.
    Karlsson, Niclas G.
    Univ Gothenburg, Sahlgrenska Acad, Inst Biomed, Dept Med Biochem & Cell Biol, Gothenburg, Sweden.
    Roviello, Franco
    Univ Siena, Dept Gen Surg & Surg Oncol, Siena, Italy.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    A targeted proteomics approach reveals a serum protein signature as diagnostic biomarker for resectable gastric cancer2019Ingår i: EBioMedicine, E-ISSN 2352-3964, Vol. 44, s. 322-333Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Background: Gastric cancer (GC) is the third leading cause of cancer death. Early detection is a key factor to reduce its mortality. Methods: We retrospectively collected pre- and postoperative serum samples as well as tumour tissues and adjacent normal tissues from 100 GC patients. Serum samples from non-cancerous patients were served as controls (n = 50). A high-throughput protein detection technology, multiplex proximity extension assays (PEA), was applied to measure levels of over 300 proteins. Alteration of each protein was analysed by univariate analysis. Elastic-net logistic regression was performed to select serum proteins into the diagnostic model. Findings: We identified 19 serum proteins (CEACAM5, CA9, MSLN, CCL20, SCF, TGF-alpha, MMP-1, MMP-10, IGF-1, CDCPI, PPIA, DDAH-1, HMOX-1, FLI1, IL-7, ZBTB-17, APBB1IP, KAZALD-1, and ADAMTS-15) that together distinguish GC cases from controls with a diagnostic sensitivity of 93%, specificity of 100%, and area under receiver operating characteristic curve (AUC) of 0.99 (95% CI: 0.98-1). Moreover, the 19-serum protein signature pro-vided an increased diagnostic capacity in patients at TNMI-II stage (sensitivity 89%, specificity 100%, AUC 0.99) and in patients with high miaosatellite instability (MSI) (91%. 98%, and 0.99) compared to individual proteins. These promising results will inspire a large-scale independent cohort study to be pursued for validating the proposed protein signature. Interpretation: Based on targeted proteomics and elastic-net logistic regression, we identified a 19-serum protein signature which could contribute to clinical GC diagnosis, especially for patients at early stage and those with high MSI. (C) 2019 The Authors. Published by Elsevier B.V.

  • 12.
    Siart, Benjamin
    et al.
    Univ Vienna, Dept Anthropol, Althanstr 14, A-1090 Vienna, Austria;Univ Vienna, Dept Behav Biol, Althanstr 14, A-1090 Vienna, Austria.
    de Oliveira, Felipe Marques Souza
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Björkesten, Johan
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Pekar, Thomas
    Univ Appl Sci Wiener Neustadt, Dept Biomed Sci, Johannes Gutenbergstr 3, A-2700 Wiener Neustadt, Austria.
    Steinborn, Ralf
    Univ Vet Med, VetCore, Genom Core Facil, Vet Pl 1, A-1210 Vienna, Austria.
    Nimmerichter, Alfred
    Univ Appl Sci Wiener Neustadt, Fac Training & Sports Sci, Johannes Gutenbergstr 3, A-2700 Wiener Neustadt, Austria.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Wallner, Bernard
    Univ Vienna, Dept Behav Biol, Althanstr 14, A-1090 Vienna, Austria.
    Protein measurements in venous plasma, earlobe capillary plasma and in plasma stored on filter paper2019Ingår i: Analytical Biochemistry, ISSN 0003-2697, E-ISSN 1096-0309, Vol. 566, s. 146-150Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    In this study, levels of inflammatory protein biomarkers in venous plasma, plasma derived from capillary blood from the earlobe, and capillary plasma stored as dried plasma spots (DPS) were compared. Samples from 12 male individuals were assessed with a panel of 92 inflammation-related proteins using multiplex proximity extension assay. Correlations between sample types varied greatly between analytes. A high correlation of rho > 0.8 was observed between capillary plasma and DPS for 32 analytes. At this level of correlation, 13 analytes correlated between venous and capillary plasma and 5 analytes in the comparison of venous blood with DPS.

  • 13.
    Wu, Di
    et al.
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Yan, Junhong
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Xia
    Univ Edinburgh, Usher Inst Populat Hlth Sci & Informat, Ctr Global Hlth Res, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland;Karolinska Inst, Dept Med Epidemiol & Biostat, Nobels Vag 12 A, SE-17177 Stockholm, Sweden;Sun Yat Sen Univ, Sch Life Sci, State Key Lab Biocontrol, Biostat Grp, CN-510000 Guangzhou, Guangdong, Peoples R China.
    Sun, Yu
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Biologiska sektionen, Institutionen för cell- och molekylärbiologi, Molekylär evolution. South China Agr Univ, Coll Life Sci, Guangdong Prov Key Lab Prot Funct & Regulat Agr O, Guangzhou 510642, Guangdong, Peoples R China.
    Thulin, Måns
    Uppsala universitet, Humanistisk-samhällsvetenskapliga vetenskapsområdet, Samhällsvetenskapliga fakulteten, Statistiska institutionen. Univ Edinburgh, Sch Math, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland;Univ Edinburgh, Maxwell Inst Math Sci, Teviot Pl, Edinburgh EH8 9AG, Midlothian, Scotland.
    Cai, Yanling
    Second Peoples Hosp Shenzhen, Inst Translat Med, CN-518000 Shenzhen, Peoples R China.
    Wik, Lotta
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Shen, Qiujin
    Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg.
    Oelrich, Johan
    Vesicode AB, Nobels Vag 16, SE-17165 Solna, Sweden.
    Qian, Xiaoyan
    Stockholm Univ, Sci Life Lab, Dept Biochem & Biophys, SE-17165 Solna, Sweden.
    Dubois, Louise
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk kemi.
    Ronquist, Göran
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinska vetenskaper, Klinisk kemi.
    Nilsson, Mats
    Stockholm Univ, Sci Life Lab, Dept Biochem & Biophys, SE-17165 Solna, Sweden.
    Landegren, Ulf
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Kamali-Moghaddam, Masood
    Uppsala universitet, Medicinska och farmaceutiska vetenskapsområdet, Medicinska fakulteten, Institutionen för immunologi, genetik och patologi, Molekylära verktyg. Uppsala universitet, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
    Profiling surface proteins on individual exosomes using a proximity barcoding assay2019Ingår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 10, artikel-id 3854Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Exosomes have been implicated in numerous biological processes, and they may serve as important disease markers. Surface proteins on exosomes carry information about their tissues of origin. Because of the heterogeneity of exosomes it is desirable to investigate them individually, but this has so far remained impractical. Here, we demonstrate a proximity-dependent barcoding assay to profile surface proteins of individual exosomes using antibody-DNA conjugates and next-generation sequencing. We first validate the method using artificial streptavidin-oligonucleotide complexes, followed by analysis of the variable composition of surface proteins on individual exosomes, derived from human body fluids or cell culture media. Exosomes from different sources are characterized by the presence of specific combinations of surface proteins and their abundance, allowing exosomes to be separately quantified in mixed samples to serve as markers for tissue-specific engagement in disease.

1 - 13 av 13
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf