uu.seUppsala universitets publikasjoner
Endre søk
Begrens søket
12 1 - 50 of 67
RefereraExporteraLink til resultatlisten
Permanent link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Treff pr side
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
  • Standard (Relevans)
  • Forfatter A-Ø
  • Forfatter Ø-A
  • Tittel A-Ø
  • Tittel Ø-A
  • Type publikasjon A-Ø
  • Type publikasjon Ø-A
  • Eldste først
  • Nyeste først
  • Skapad (Eldste først)
  • Skapad (Nyeste først)
  • Senast uppdaterad (Eldste først)
  • Senast uppdaterad (Nyeste først)
  • Disputationsdatum (tidligste først)
  • Disputationsdatum (siste først)
Merk
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1. Allahverdiyeva, Yagut
    et al.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Suorsa, Marjaana
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Vass, Imre
    Aro, Eva-Mari
    Insights into the function of PsbR protein in Arabidopsis thaliana2007Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1767, nr 6, s. 677-685Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The functional state of the Photosystem (PS) II complex in Arabidopsis psbR T-DNA insertion mutant was studied. The DeltaPsbR thylakoids showed about 34% less oxygen evolution than WT, which correlates with the amounts of PSII estimated from Y(D)(ox) radical EPR signal. The increased time constant of the slow phase of flash fluorescence (FF)-relaxation and upshift in the peak position of the main TL-bands, both in the presence and in the absence of DCMU, confirmed that the S(2)Q(A)(-) and S(2)Q(B)(-) charge recombinations were stabilized in DeltaPsbR thylakoids. Furthermore, the higher amount of dark oxidized Cyt-b559 and the increased proportion of fluorescence, which did not decay during the 100s time span of the measurement thus indicating higher amount of Y(D)(+)Q(A)(-) recombination, pointed to the donor side modifications in DeltaPsbR. EPR measurements revealed that S(1)-to-S(2)-transition and S(2)-state multiline signal were not affected by mutation. The fast phase of the FF-relaxation in the absence of DCMU was significantly slowed down with concomitant decrease in the relative amplitude of this phase, indicating a modification in Q(A) to Q(B) electron transfer in DeltaPsbR thylakoids. It is concluded that the lack of the PsbR protein modifies both the donor and the acceptor side of the PSII complex.

  • 2.
    Anderlund, Magnus F.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Zheng, J.
    Ghiladi, Marten
    Kritikos, Mikael
    Riviere, Eric
    Sun, Licheng
    Girerd, Jean-Jacques
    Åkermark, Björn
    A new, dinuclear high spin manganese(III) complex with bridging phenoxy and methoxy groups. Structure and magnetic properties2006Inngår i: Inorganic Chemistry Communications, Vol. 9, nr 12, s. 1195-1198Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 3.
    Berggren, G.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Avdelningen för molekylär biomimetik.
    Anderlund, M.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Avdelningen för molekylär biomimetik.
    Magnuson, A.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Avdelningen för molekylär biomimetik.
    Åkermark, B.
    Eriksson, L.
    Sodium [1,2-bis(2-methyl-2-oxopropanamido)-benzene](tetrahydrofuran) manganese(III) methanol solvate2005Inngår i: Acta Crystallographica Section E-Structure Reports Online, Vol. 61, s. M1169-Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 4.
    Berggren, Gustav
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Huang, Ping
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Eriksson, Lars
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Anderlund, Magnus F.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Thapper, Anders
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Synthesis and characterisation of low valent Mn-complexes as models for Mn-catalases2010Inngår i: Dalton Transactions, ISSN 1477-9226, E-ISSN 1477-9234, Vol. 39, nr 45, s. 11035-11044Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    In this work we report the synthesis of two novel manganese complexes, [L1(3)Mn(6)(II)](ClO4)(6) (1 center dot(ClO4)(6)) and [L2Mn(2)(II)(mu-OAc)(mu-Cl)](ClO4)(2) (2 center dot(ClO4)(2)), where L1(2-) is the 2,2'-(1,3-phenylenebis(methylene))bis-((2-(bis(pyridin-2-ylmethyl)amino)ethyl)azanediyl)diacetic acid anion and L2 is N1,N1'-(1,3-phenylenebis(methylene))bis(N2,N2'-bis(pyridin-2-ylmethyl)ethane-1,2-diamine). The ligands Na(2)L1 and L2 are built on the same backbone, L2 only contains nitrogen donors, while two carboxylate arms have been introduced in Na(2)L1. The two complexes have been characterized by single-crystal X-ray diffraction, magnetic susceptibility, EPR spectroscopy, and electrochemistry. X-Ray crystallography revealed that 1 is a manganese(II) hexamer and 2 is a manganese(II) dimer featuring an unprecedented mono-mu-acetato, mono-mu-chlorido bridging motif. The ability of the complexes to catalyse H2O2 disproportionation, thereby acting as models for manganese catalases, has been investigated and compared to the activity of two other related manganese complexes. The introduction of carboxylate donors in the ligands, leading to increased denticity, resulted in a drop in H2O2 disproportionation activity.

  • 5.
    Borgström, Magnus
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen.
    Shaikh, Nizamuddin
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen.
    Anderlund, Magnus
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Åkerman, Björn
    Magnusson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen.
    Light induced manganese oxidation and long-lived charge separation in a Mn2II,II-RuII(bpy)3-acceptor triad2005Inngår i: Journal of the American Chemical Society, ISSN 0002-7863, E-ISSN 1520-5126, Vol. 127, nr 49, s. 17504-17515Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The photoinduced electron-transfer reactions in a Mn2II,II-RuII-NDI triad (1) ([Mn2(bpmp)(OAc)2]+, bpmp = 2,6-bis[bis(2-pyridylmethyl)aminomethyl]-4-methylphenolate and OAc = acetate, RuII = tris-bipyridine ruthenium(II), and NDI = naphthalenediimide) have been studied by time-resolved optical and EPR spectroscopy. Complex 1 is the first synthetically linked electron donor-sensitizer-acceptor triad in which a manganese complex plays the role of the donor. EPR spectroscopy was used to directly demonstrate the light induced formation of both products: the oxidized manganese dimer complex (Mn2II,III) and the reduced naphthalenediimide (NDI*-) acceptor moieties, while optical spectroscopy was used to follow the kinetic evolution of the [Ru(bpy)3]2+ intermediate states and the NDI*- radical in a wide temperature range. The average lifetime of the NDI*- radical is ca. 600 micros at room temperature, which is at least 2 orders of magnitude longer than that for previously reported triads based on a [Ru(bpy)3]2+ photosensitizer. At 140 K, this intramolecular recombination was dramatically slowed, displaying a lifetime of 0.1-1 s, which is comparable to many of the naturally occurring charge-separated states in photosynthetic reaction centra. It was found that the long recombination lifetime could be explained by an unusually large reorganization energy (lambda approximately 2.0 eV), due to a large inner reorganization of the manganese complex. This makes the recombination reaction strongly activated despite the large driving force (Delta-G degrees = 1.07 eV). Thus, the intrinsic properties of the manganese complex are favorable for creating a long-lived charge separation in the "Marcus normal region" also when the charge separated state energy is high.

  • 6.
    Cardona, Tanai
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Battchikova, Natalia
    Agervald, Åsa
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Zhang, Pengpeng
    Nagel, Erik
    Aro, Eva-Mari
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Lindblad, Peter
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Magnuson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Isolation and characterization of thylakoid membranes from the filamentous cyanobacterium Nostoc punctiforme2007Inngår i: Physiologia Plantarum: An International Journal for Plant Biology, ISSN 0031-9317, E-ISSN 1399-3054, Vol. 131, nr 4, s. 622-634Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Nostoc punctiforme strain Pasteur Culture Collection (PCC) 73102, a sequenced filamentous cyanobacterium capable of nitrogen fixation, is used as a model organism for characterization of bioenergetic processes during nitrogen fixation in Nostoc. A protocol for isolating thylakoid membranes was developed to examine the biochem. and biophys. aspects of photosynthetic electron transfer. Thylakoids were isolated from filaments of N. punctiforme by pneumatic pressure-drop lysis. The activity of photosynthetic enzymes in the isolated thylakoids was analyzed by measuring oxygen evolution activity, fluorescence spectroscopy and ESR spectroscopy. Electron transfer was found functional in both PSII and PSI. Electron transfer measurements in PSII, using diphenylcarbazide as electron donor and 2,6-dichlorophenolindophenol as electron acceptor, showed that 80% of the PSII centers were active in water oxidn. in the final membrane prepn. Anal. of the membrane protein complexes was made by 2D gel electrophoresis, and identification of representative proteins was made by mass spectrometry. The ATP synthase, several oligomers of PSI, PSII and the NAD(P)H dehydrogenase (NDH)-1L and NDH-1M complexes, were all found in the gels. Some differences were noted compared with previous results from Synechocystis sp. PCC 6803. Two oligomers of PSII were found, monomeric and dimeric forms, but no CP43-less complexes. Both dimeric and monomeric forms of Cyt b6/f could be obsd. In all, 28 different proteins were identified, of which 25 are transmembrane proteins or membrane associated ones.

  • 7.
    Cardona, Tanai
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Battchikova, Natalia
    Department of Biology, University of Turku.
    Zhang, Pengpeng
    Department of Biology, University of Turku.
    Stensjö, Karin
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Mikrobiell kemi.
    Aro, Eva-Mari
    Department of Biology, University of Turku.
    Lindblad, Peter
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Mikrobiell kemi.
    Magnuson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Electron transfer protein complexes in the thylakoid membranes of heterocysts from the cyanobacterium Nostoc punctiforme2009Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1787, nr 4, s. 252-263Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Filamentous, heterocystous cyanobacteria are capable of nitrogen fixation and photoautotrophic growth. Nitrogen fixation takes place in heterocysts that differentiate as a result of nitrogen starvation. Heterocysts uphold a microoxic environment to avoid inactivation of nitrogenase, e.g. by downregulation of oxygenic photosynthesis. The ATP and reductant requirement for the nitrogenase reaction is considered to depend on Photosystem I, but little is known about the organization of energy converting membrane proteins in heterocysts. We have investigated the membrane proteome of heterocysts from nitrogen fixing filaments of Nostoc punctiforme sp. PCC 73102, by 2D gel electrophoresis and mass spectrometry. The membrane proteome was found to be dominated by the Photosystem I and ATP-synthase complexes.We could identify asignificant amount of assembled Photosystem II complexes containing the D1, D2, CP43, CP47 and PsbO proteins from these complexes. We could also measure light-driven in vitro electron transfer from Photosystem II in heterocyst thylakoid membranes. We did not find any partially disassembled PhotosystemII complexes lacking the CP43 protein. Several subunits of the NDH-1 complex were also identified. The relative amount of NDH-1M complexes was found to be higher than NDH-1L complexes, which might suggest a role for this complex in cyclic electron transfer in the heterocysts of Nostoc punctiforme.

  • 8.
    Cardona, Tanai
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Magnuson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Excitation energy transfer to Photosystem I in filaments and heterocysts of Nostoc punctiforme2010Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1797, nr 3, s. 425-433Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Cyanobacteria adapt to varying light conditions by controlling the amount of excitation energy to the photosystems. On the minute time scale this leads to redirection of the excitation energy, usually referred to as state transitions, which involves movement of the phycobilisomes. We have studied short-term light adaptation in isolated heterocysts and intact filaments from the cyanobacterium Nostoc punctiforme ATCC 29133. In N. punctiforme vegetative cells differentiate into heterocysts where nitrogen fixation takes place. Photosystem II is inactivated in the heterocysts, and the abundancy of Photosystem I is increased relative to the vegetative cells. To study light-induced changes in energy transfer to Photosystem I, pre-illumination was made to dark adapted isolated heterocysts. Illumination wavelengths were chosen to excite Photosystem I (708 nm) or phycobilisomes (560. nm) specifically. In heterocysts that were pre-illuminated at 708. nm, fluorescence from the phycobilisome terminal emitter was observed in the 77 K emission spectrum. However, illumination with 560. nm light caused quenching of the emission from the terminal emitter, with a simultaneous increase in the emission at 750 nm, indicating that the 560 nm pre-illumination caused trimerization of Photosystem I. Excitation spectra showed that 560 nm pre-illumination led to an increase in excitation transfer from the phycobilisomes to trimeric Photosystem I. Illumination at 708 nm did not lead to increased energy transfer from the phycobilisome to Photosystem I compared to dark adapted samples. The measurements were repeated using intact filaments containing vegetative cells, and found to give very similar results as the heterocysts. This demonstrates that molecular events leading to increased excitation energy transfer to Photosystem I, including trimerization, are independent of Photosystem II activity.

  • 9. Chakraborty, Jishnunil
    et al.
    Shaikh, Nizamuddin
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Mayer-Figge, Heike
    Sheldrick, William S.
    Vojtisek, Pavel
    Banerjee, Pradyot
    Synthesis, crystal, and molecular structure of coordination polymers constructed by self-assembly of NiN4 cores with 2,2 '-iminodibenzoate and nitroprusside ions2007Inngår i: Structural Chemistry, ISSN 1040-0400, E-ISSN 1572-9001, Vol. 18, nr 2, s. 157-164Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Two coordination compounds of compositions [Ni(L-1)(idba)(H2O)]center dot 1.5 H2O (1) and [Ni(L-2)Fe(CN)(5)NO]. C2H5OH (2) where L-1 is N, N-bis(3-aminopropyl)ethylenediamine, L-2 is 2,12-dimethyl-3,7,11,17-tetraazabicyclo [11.3.1]heptadeca-1(17),2,11,13,15-pentaene, and idba(2)- is 2,2'-iminodibenzoate have been synthesized and characterized by elemental analysis, IR spectroscopy, thermal analysis, and single-crystal X-ray diffraction. Complex I crystallizes in the monoclinic space group P2(1)/n (No. 14) with a = 9.810(2) angstrom, b = 10.230(2) angstrom, c = 25.350(5) angstrom, V = 2543.6(9) angstrom(3), Z = 4, and R = 0.0727. The nickel atom is six-coordinated by four N atoms of amine and two 0 atoms of water and idba2-. The molecular packing of the complex comprises of an infinite one-dimensional layered network in which the molecules in the crystal are held together by a system of hydrogen bonding. Complex 2, however, crystallizes in the space group C2/c (No. 15) of the monoclinic system with a = 19.7990(4) angstrom, b = 14.9440(3) angstrom, c = 19.8800(3) angstrom, V = 5115.90(17) angstrom(3), Z = 4, and R = 0.0540. The Ni ion in compound 2 has a slightly distorted octahedral arrangement of the N-4 donor atoms of primary ligand L-2 and two N-donor atoms of the secondary nitroprusside ligand. The structure of 2 displays an extended one-dimensional network formed by linear [-Ni-NC-Fe-CN-] units. A cyclic voltammetric study shows that compound 1 undergoes a quasireversible oxidation attributable to Ni2+ -> Ni3+ in the range 300-420 mV vs SCE.

  • 10. Cox, Nicholas
    et al.
    Ho, Felix M.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap.
    Pewnim, Naray
    Steffen, Ronald
    Smith, Paul J.
    Havelius, Kajsa G. V.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap.
    Hughes, Joseph L.
    Debono, Lesley
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Krausz, Elmars
    Pace, Ron J.
    The S-1 split signal of photosystem II: a tyrosine-manganese coupled interaction2009Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1787, nr 7, s. 882-889Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Detailed optical and EPR analyses of states induced in dark-adapted PS II membranes by cryogenic illumination permit characterization and quantification of all pigment derived donors and acceptors, as well as optically silent (in the visible, near infrared) species which are EPR active. Near complete turnover formation of Q(A)(-) is seen in all centers, but with variable efficiency, depending on the donor species. In minimally detergent-exposed PS II membranes, negligible (<5%) oxidation of chlorophyll or carotenoid centers occurs for illumination temperatures 5-20 K. An optically silent electron donor to P680(+) is observed with the same decay kinetics as the S-1 split signal. Cryogenic donors to P680(+) seen are: (i) transient (t(1/2)similar to 150 s) tyrosine related species, including 'split signals' (similar to 15% total centers), (ii) reduced cytochrome b(559) (similar to 30-50% centers), and (iii) an organic donor, possibly an amino acid side chain, (similar to 30% centers).

  • 11. Danielsson, Ravi
    et al.
    Suorsa, Marjaana
    Paakkarinen, Virpi
    Albertsson, Per-Ake
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Aro, Eva-Mari
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Dimeric and monomeric organization of photosystem II. Distribution of five distinct complexes in the different domains of the thylakoid membrane.2006Inngår i: J Biol Chem, ISSN 0021-9258, Vol. 281, nr 20, s. 14241-9Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 12.
    Ezzaher, Salah
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Gogoll, Adolf
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för biokemi och organisk kemi.
    Bruhn, Clemens
    Ott, Sascha
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Directing protonation in [FeFe] hydrogenase active site models by modifications in their second coordination sphere2010Inngår i: Chemical Communications, ISSN 1359-7345, E-ISSN 1364-548X, Vol. 46, nr 31, s. 5775-5777Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Subtle changes in the second coordination sphere of [Cl(2)bdtFe(2)-(CO)(4)(Ph2P-CH2-X-CH2-PPh2)] (bdt = benzene-1,2-dithiolate, X = NCH3, NCH2CF3, CH2) that do not influence the electronic character of the Fe-2 center can however direct protonation to three different sites: the N in the bis-phosphane, the Fe-Fe bond or the bdt-S.

  • 13.
    Falkenström, Magnus
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Light-induced charge separation in ruthenium based triads: New variations on an old theme2007Inngår i: Inorganica Chimica Acta, ISSN 0020-1693, E-ISSN 1873-3255, Vol. 360, nr 3, s. 741-750Artikkel, forskningsoversikt (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Success with artificial photosynthesis requires control of the photoinduced electron transfer reactions leading to charge-separated states. In this review, some new ideas to optimize such charge-separated states in ruthenium(II) polypyridyl based three-component systems with respect to: (1) long lifetimes and (2) ability to store sufficient energy for catalytic water splitting, are presented. To form long-lived charge-separated states, a manganese complex as electron donor and potential catalyst for water oxidation has been used. The recombination reaction is unusually slow because it occurs deep down in the Marcus normal region as a consequence of the large bond reorganization following the manganese oxidation. For the creation of high energy charge-separated states, a strategy using bichromophoric systems is presented. By consecutive excitations of the two chromophores, the formation of charge-separated states that lie higher in energy than either of the two excited states could in theory be achieved, the first results of which will be discussed in this review.

  • 14. Gasanov, Ralphreed
    et al.
    Aliyeva, Samira
    Arao, Sachiko
    Ismailova, Aygun
    Katsuta, Nobuhiro
    Kitade, Hidetoshi
    Yamada, Shuji
    Kawamori, Asako
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Comparative study of the water oxidizing reactions and the millisecond delayed chlorophyll fluorescence in photosystem II at different pH2007Inngår i: Journal of Photochemistry and Photobiology. B: Biology, ISSN 1011-1344, E-ISSN 1873-2682, Vol. 86, nr 2, s. 160-164Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Water splitting activity, the multiline EPR signal associated with S2-state of the CaMn4-cluster and the fast and slow phases of the induction curve of the millisecond delayed chlorophyll fluorescence from photosystem II (PSII) in the pH range of 4.5–8.5 were studied in the thylakoid membranes and purified PSII particles. It has been found that O2 evolution and the multiline EPR signal were inhibited at acidic (pK 5.3) and alkaline (pK 8.1) pH values, and were maximal at pH 6.0–7.0. Our results indicate that the loss of O2 evolution and the S2-state multiline EPR signal associated with the decrease of the millisecond delayed chlorophyll fluorescence only in alkaline region (pH 7.0–8.5). Possible correlations of the millisecond delayed chlorophyll fluorescence components with the donor side reactions in PSII are discussed.

  • 15.
    Geng, Xue-Li
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Hu, Qi
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Schäfer, Bernhard
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Ott, Sascha
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Phosphaalkenes in pi-conjugation with Acetylenic Arenes2010Inngår i: Organic Letters, ISSN 1523-7060, E-ISSN 1523-7052, Vol. 12, nr 4, s. 692-695Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Phosphaalkene inclusion at the periphery of acetylenic arenes results in decreased band gaps of the title compounds as verified by spectroscopic and electrochemical techniques. The electronic coupling between two 1-phosphahex-l-ene-3,5-diyne units is mediated by all paral-substituted arenes and Increases from 4b to 4d.

  • 16.
    Hammarström, Leif
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Expanded bite angles in tridentate ligands: improving the photophysical properties in bistridentate Ru-II polypyridine complexes2010Inngår i: Coordination chemistry reviews, ISSN 0010-8545, E-ISSN 1873-3840, Vol. 254, nr 21-22, s. 2546-2559Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Bistridentate metal complexes as photosensitizers are ideal building blocks in the construction of rodlike isomer-free assemblies for intramolecular photoinduced charge separation. Approaches to obtain long-lived luminescent metal-to-ligand charge transfer excited states in bistridentate Run polypyridine complexes via the manipulation of metal-centered state energies are discussed. Following an introduction to general strategies to prolong the excited state lifetimes, more recent work is explored in detail where tridentate ligands with expanded 2,2':6',2 ''-terpyridine cores are utilized. The synthesis of these tridentate ligands and their corresponding Ru-II complexes is covered. Bistridentate Run complexes with microsecond metal-to-ligand charge transfer excited state lifetimes are described, and are used in electron donor-photosensitizer-electron acceptor assemblies for efficient vectorial photoinduced charge separation.

  • 17.
    Hammarström, Leif
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Magnuson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Artificial Photosynthesis Edited by Anthony F. Collings and Christa Critchley2006Inngår i: Angewandte Chemie, International Edition, 2006Kapittel i bok, del av antologi (Annet (populærvitenskap, debatt, mm))
  • 18.
    Han, Guangye
    et al.
    Institute of Botany, The Chinese Academy of Sciences.
    Ho, Felix M.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Havelius, Kajsa G. V.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Morvaridi, Susan F.
    Department of Chemistry and Biochemistry, University of California-Los Angeles,.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Direct quantification of the four individual S states in Photosystem II using EPR spectroscopy2008Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1777, nr 6, s. 496-503Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Car, carotenoid; Chl, chlorophyll; ChlZ, secondary chlorophyll electron donor to P680+; Cytb559, cytochrome b559; EPR, electron paramagnetic resonance; DMSO, dimethylsulfoxide; MES, 2-(N-morpholino) ethanesulfonic acid; NIR, near-infrared; OEC, oxygen evolving complex; P680, primary electron donor chlorophylls in PSII; PpBQ, phenyl-p-benzoquinone; PSII, Photosystem II; QA and QB, primary and secondary plastoquinone acceptors of Photosystem II; YD, tyrosine 161 of the PSII D2 polypeptide; YZ, tyrosine 161 of the PSII D1 polypeptide

  • 19. Han, Guangye
    et al.
    Morvaridi, Susan
    Ho, Felix
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    S-state dependence of misses in the OEC probed by EPR spectroscopy of individual S-states2008Inngår i: Photosynthesis. Energy from the Sun / [ed] Allen J.F., Gant E., Golbeck J.H. and Osmond B., Springer , 2008, s. 419-422Konferansepaper (Fagfellevurdert)
  • 20.
    Havelius, Kajsa G. V.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Ho, Felix M.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Su, Ji-Hu
    Max Plank Institute for Bioinorganic Chemistry.
    Han, Guangye
    Institute of Botany, The Chinese Academy of Sciences.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    The same origin of the split EPR signal induced by visible or near-infrared light at liquid helium temperature from the S3-state of photosystem IIManuskript (Annet vitenskapelig)
  • 21.
    Havelius, Kajsa G. V.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Sjöholm, Johannes
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Ho, Felix M.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Metalloradical EPR Signals from the Y-Z center dot S-State Intermediates in Photosystem II2010Inngår i: Applied Magnetic Resonance, ISSN 0937-9347, E-ISSN 1613-7507, Vol. 37, nr 1-4, s. 151-176Artikkel, forskningsoversikt (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The redox-active tyrosine residue (Y-Z) plays a crucial role in the mechanism of the water oxidation. Metalloradical electron paramagnetic resonance (EPR) signals reflecting the light-induced Y-Z center dot in magnetic interaction with the CaMn4-cluster in the particular S-state, Y-Z center dot S-X intermediates, have been found in intact photosystem II. These so-called split EPR signals are induced by illumination at cryogenic temperatures and provide means to both study the otherwise transient Y-Z center dot and to probe the S-states with EPR spectroscopy. The illumination used for signal induction grouped the observed split EPR signals in two categories: (i) Y-Z in the lower S-states was oxidized by P680(+) formed via charge separation, while (ii) Y-Z in the higher S-states was oxidized by an excited, highly oxidizing Mn species. Applied mechanistic studies of the Y-Z center dot S-X intermediates in the different S-states are reviewed and compared to investigations in photosystem II at physiological temperature. Addition of methanol induced S-state characteristic changes in the split signals' formation which reflect changes in the magnetic coupling within the CaMn4-cluster due to methanol binding. The pH titration of the split EPR signals, on the other hand, could probe the proton-coupled electron transfer properties of the Y-Z oxidation. The apparent pK (a)s found for decreased split signal induction were interpreted in the fate of the phenol proton.

  • 22.
    Havelius, Kajsa G. V.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    pH Dependent Competition between YZ and YD in Photosystem II Probed by Illumination at 5 K2007Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, E-ISSN 1520-4995, Vol. 46, nr 26, s. 7865-7874Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The photosystem II (PSII) reaction center contains two redox active tyrosines, YZ and YD, situated on the D1 and D2 proteins, respectively. By illumination at 5 K, oxidation of YZ in oxygen-evolving PSII can be observed as induction of the Split S1 EPR signal from YZ* in magnetic interaction with the CaMn4 cluster, whereas oxidation of YD can be observed as the formation of the free radical EPR signal from YD*. We have followed the light induced induction at 5 K of the Split S1 signal between pH 4-8.5. The formation of the signal, that is, the oxidation of YZ, is pH independent and efficient between pH 5.5 and 8.5. At low pH, the split signal formation decreases with pKa approximately 4.7-4.9. In samples with chemically pre-reduced YD, the pH dependent competition between YZ and YD was studied. Only YZ was oxidized below pH 7.2, but at pH above 7.2, the oxidation of YD became possible, and the formation of the Split S1 signal diminished. The onset of YD oxidation occurred with pKa approximately 8.0, while the Split S1 signal decreased with pKa approximately 7.9 demonstrating that the two tyrosines compete in this pH interval. The results reflect the formation and breaking of hydrogen bonds between YZ and D1-His190 (HisZ) and YD and D2-His190 (HisD), respectively. The oxidation of respective tyrosine at 5 K demands that the hydrogen bond is well-defined; otherwise, the low-temperature oxidation is not possible. The results are discussed in the framework of recent literature data and with respect to the different oxidation kinetics of YZ and YD.

  • 23. Havelius, Kajsa G V
    et al.
    Su, Ji-Hu
    Feyziyev, Yashar
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Spectral resolution of the split EPR signals induced by illumination at 5 K from the S1, S3, and S0 states in photosystem II.2006Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, Vol. 45, nr 30, s. 9279-90Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 24.
    Havelius, Kajsa G.V.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    EPR Studies of Photosystem II: Characterizing Water Oxidizing Intermediates at Cryogenic Temperatures2009Doktoravhandling, med artikler (Annet vitenskapelig)
    Abstract [en]

    The principles of natures own light-driven water splitting catalyst, Photosystem II (PSII), can in the future inspire us to use water as electron and proton source to generate light-driven H2 production. To mimic this challenging step, it is important to understand how the enzyme system can oxidize water. The mechanism of light-driven water oxidation in PSII is in this thesis addressed by EPR spectroscopy. P680+ is a strong oxidant formed by light-oxidation of the chlorophyll species P680 positioned in the center of PSII. The redox active tyrosine-Z (YZ) can reduce P680+ and the YZ radical is formed. This transient radical is further reduced by the CaMn4-cluster, which is the binding site of the substrate water molecules. In a cyclic process called the S-cycle, this catalytic cluster accumulates four oxidizing equivalents to evolve one molecule of O2 and to oxidize two molecules of water. We can induce the YZ radical at cryogenic temperatures in the different oxidation states of the catalytic S-cycle and observe this in metalloradical EPR signals. These metalloradical EPR signals are here characterized and used to deduce mechanistic information from the intact PSII. The "double nature" of these spin-spin interaction signals, so called split EPR signals, makes them excellent probes to both YZ oxidation and, when YZ is present, also to the S-states of the CaMn4-cluster. The metalloradical EPR signals presented here, form a way to study the transient YZ radical in active PSII that has not been depleted of the catalytic metal cluster. This depleting method that has often been used in the past to study YZ is not representing studies of a mechanistically relevant material. The previously suggested disorder around YZ and accessibility to the bulk can be artifactual properties induced in the mechanistically defect PSII. On the contrary, our observation that proton coupled electron transfer from YZ to the light induced P680+ can occur in a high yield at cryogenic temperatures, suggests a well ordered catalytic site in the protein positioned for optimal performance. The optimized positioning of the redox components found in PSII might be a feature also important to build in an efficient water oxidizing catalyst.

    Delarbeid
    1. pH Dependent Competition between YZ and YD in Photosystem II Probed by Illumination at 5 K
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>pH Dependent Competition between YZ and YD in Photosystem II Probed by Illumination at 5 K
    2007 (engelsk)Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, E-ISSN 1520-4995, Vol. 46, nr 26, s. 7865-7874Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Abstract [en]

    The photosystem II (PSII) reaction center contains two redox active tyrosines, YZ and YD, situated on the D1 and D2 proteins, respectively. By illumination at 5 K, oxidation of YZ in oxygen-evolving PSII can be observed as induction of the Split S1 EPR signal from YZ* in magnetic interaction with the CaMn4 cluster, whereas oxidation of YD can be observed as the formation of the free radical EPR signal from YD*. We have followed the light induced induction at 5 K of the Split S1 signal between pH 4-8.5. The formation of the signal, that is, the oxidation of YZ, is pH independent and efficient between pH 5.5 and 8.5. At low pH, the split signal formation decreases with pKa approximately 4.7-4.9. In samples with chemically pre-reduced YD, the pH dependent competition between YZ and YD was studied. Only YZ was oxidized below pH 7.2, but at pH above 7.2, the oxidation of YD became possible, and the formation of the Split S1 signal diminished. The onset of YD oxidation occurred with pKa approximately 8.0, while the Split S1 signal decreased with pKa approximately 7.9 demonstrating that the two tyrosines compete in this pH interval. The results reflect the formation and breaking of hydrogen bonds between YZ and D1-His190 (HisZ) and YD and D2-His190 (HisD), respectively. The oxidation of respective tyrosine at 5 K demands that the hydrogen bond is well-defined; otherwise, the low-temperature oxidation is not possible. The results are discussed in the framework of recent literature data and with respect to the different oxidation kinetics of YZ and YD.

    Emneord
    Cold, Electron Spin Resonance Spectroscopy, Hydrogen-Ion Concentration, Models, Chemical, Oxidation-Reduction, Photosystem II Protein Complex/*physiology/radiation effects, Spinacia oleracea, Tyrosine/*metabolism
    HSV kategori
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-11297 (URN)10.1021/bi700377g (DOI)000247486800018 ()17559194 (PubMedID)
    Tilgjengelig fra: 2007-08-28 Laget: 2007-08-28 Sist oppdatert: 2017-12-11bibliografisk kontrollert
    2. Spectral resolution of the split EPR signals induced by illumination at 5 K from the S1, S3, and S0 states in photosystem II.
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>Spectral resolution of the split EPR signals induced by illumination at 5 K from the S1, S3, and S0 states in photosystem II.
    Vise andre…
    2006 (engelsk)Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, Vol. 45, nr 30, s. 9279-90Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-81366 (URN)16866374 (PubMedID)
    Tilgjengelig fra: 2006-08-18 Laget: 2006-08-18 Sist oppdatert: 2011-01-11
    3. Formation Spectra of the EPR Split Signals from the S(0), S(1), and S(3) States in Photosystem II Induced by Monochromatic Light at 5 K
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>Formation Spectra of the EPR Split Signals from the S(0), S(1), and S(3) States in Photosystem II Induced by Monochromatic Light at 5 K
    Vise andre…
    2007 (engelsk)Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, E-ISSN 1520-4995, Vol. 46, nr 37, s. 10703-10712Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Abstract [en]

    The interaction EPR split signals from photosystem II (PSII) have been reported from the S0, S1, and S3 states. The signals are induced by illumination at cryogenic temperatures and are proposed to reflect the magnetic interaction between YZ* and the Mn4Ca cluster. We have investigated the formation spectra of these split EPR signals induced in PSII enriched membranes at 5 K using monochromatic laser light from 400 to 900 nm. We found that the formation spectra of the split S0, split S1, and split S3 EPR signals were quite similar, but not identical, between 400 and 690 nm, with maximum formation at 550 nm. The major deviations were found between 440 and 480 nm and between 580 and 680 nm. In the regions around 460 and 680 nm the amplitudes of the formation spectra were 25-50% of that at 550 nm. A similar formation spectrum was found for the S2-state multiline EPR signal induced at 0 degrees C. In general, the formation spectra of these signals in the visible region resemble the reciprocal of the absorption spectra of our PSII membranes. This reflects the high chlorophyll concentration necessary for the EPR measurements which mask the spectral properties of other absorbing species. No split signal formation was found by the application of infrared laser illumination between 730 and 900 nm from PSII in the S0 and S1 states. However, when such illumination was applied to PSII membranes poised in the S3 state, formation of the split S3 EPR signal was observed with maximum formation at 740 nm. The quantum yield was much less than in the visible region, but the application of intensive illumination at 830 nm resulted in accumulation of the signal to an amplitude comparable to that obtained with illumination with visible light. The split S3 EPR signal induced by NIR light was much more stable at 5 K (no observable decay within 60 min) than the split S3 signal induced by visible light (50% of the signal decayed within 30 min). The split S3 signals induced by each of these light regimes showed the same EPR spectral features and microwave power saturation properties, indicating that illumination of PSII in the S3 state by visible light or by NIR light produces a similar configuration of YZ* and the Mn4Ca cluster.

    HSV kategori
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-11415 (URN)10.1021/bi7004174 (DOI)000249433100030 ()17718509 (PubMedID)
    Tilgjengelig fra: 2007-09-12 Laget: 2007-09-12 Sist oppdatert: 2017-12-11bibliografisk kontrollert
    4. Split EPR signals from photosystem II are modified by methanol, reflecting S state-dependent binding and alterations in the magnetic coupling in the CaMn4 cluster.
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>Split EPR signals from photosystem II are modified by methanol, reflecting S state-dependent binding and alterations in the magnetic coupling in the CaMn4 cluster.
    Vise andre…
    2006 (engelsk)Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, Vol. 45, nr 24, s. 7617-27Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Emneord
    Binding Sites, Comparative Study, Dose-Response Relationship; Drug, Electron Spin Resonance Spectroscopy, Lasers, Light, Magnetics, Methanol/*pharmacology, Photosynthetic Reaction Center Complex Proteins/chemistry/genetics/*metabolism, Photosystem II Protein Complex/*metabolism, Protein Binding/drug effects, Research Support; Non-U.S. Gov't, Signal Transduction/drug effects, Spinacia oleracea/metabolism
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-81367 (URN)16768457 (PubMedID)
    Tilgjengelig fra: 2006-08-18 Laget: 2006-08-18 Sist oppdatert: 2011-01-11
    5. The same origin of the split EPR signal induced by visible or near-infrared light at liquid helium temperature from the S3-state of photosystem II
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>The same origin of the split EPR signal induced by visible or near-infrared light at liquid helium temperature from the S3-state of photosystem II
    Vise andre…
    (engelsk)Manuskript (Annet vitenskapelig)
    Emneord
    Photosystem II, EPR, S3-state, near-infrared
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-99108 (URN)
    Tilgjengelig fra: 2009-03-12 Laget: 2009-03-09 Sist oppdatert: 2012-12-27
    6. Investigation and characterisation of EPR split signals in the native S2 state of Photosystem II
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>Investigation and characterisation of EPR split signals in the native S2 state of Photosystem II
    Vise andre…
    (engelsk)Manuskript (Annet vitenskapelig)
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-99340 (URN)
    Tilgjengelig fra: 2009-03-12 Laget: 2009-03-12 Sist oppdatert: 2012-12-27
    7. The S0 state of the water oxidizing complex in photosystem II: pH dependence of the EPR Split signal, induction and mechanistic implications
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>The S0 state of the water oxidizing complex in photosystem II: pH dependence of the EPR Split signal, induction and mechanistic implications
    2009 (engelsk)Inngår i: Biochemistry, ISSN 0006-2960, E-ISSN 1520-4995, Vol. 48, nr 40, s. 9393-9404Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Abstract [en]

    Water oxidation in photosystem II is catalyzed by the CaMn4 cluster.   The electrons extracted from the CaMn4 cluster are transferred to   P-680(+) via the redox-active tyrosine residue D1-Tyr161 (Y-Z). The   oxidation of Y-Z is coupled to a deprotonation creating the neutral   radical Y-Z(center dot). Light-induced oxidation of Y-Z is possible   down to extreme temperatures. This call be observed as a split EPR   signal from Y-Z(center dot) in a magnetic interaction with the CaMn4   cluster, offering a way to probe for Y-Z oxidation in active PSII. Here   we have used the split S-0 EPR signal to study the mechanism of Y-Z   oxidation at 5 K in the S-0 state. The state of the hydrogen bond   between Y-Z and its proposed hydrogen bond partner D1-His190 is   investigated by varying the pH. The split S-0 EPR signal was induced by   illumination at 5 K between pH 3.9 and pH 9.0. Maximum signal intensity   was observed between pH 6 and pH 7. On both the acidic and alkaline   sides the signal intensity decreased with the apparent pK(a)s (pK(app))   similar to 4.8 and similar to 7.9, respectively. The illumination   protocol used to induce the split S-0 EPR signal also induces a mixed   radical signal in the g similar to 2 region. One part of this signal   decays with similar kinetics as the split S-0 EPR signal (similar to 3   min, at 5 K) and is easily distinguished from a stable radical   originating from Car/Chi. We suggest that this fast-decaying radical   originates from Y-Z(center dot). The pH dependence of the light-induced   fast-decaying radical was measured in the same pH range. as for the   split S-0 EPR signal. The pK(app) for the light-induced fast-decaying   radical was identical at acidic pH (similar to 4.8). At alkaline pH the   behavior was more complex. Between pH 6.6 and pH 7.7 the signal   decreased with pK(app) similar to 7.2. However, above pH 7.7 the   induction of the radical species was pH independent. We compare our   results with the pH dependence of the split S-1 EPR signal induced at 5   K and the S-0 -> S-1 and S-1 -> S-2 transitions at room temperature.   The result allows mechanistic conclusions concerning differences   between the hydrogen bond pattern around Y-Z in the S-0 and S-1 states.

    sted, utgiver, år, opplag, sider
    Easton: American Chemical Society (ACS), 2009
    HSV kategori
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-99342 (URN)10.1021/bi901177w (DOI)000270459100010 ()
    Tilgjengelig fra: 2009-03-12 Laget: 2009-03-12 Sist oppdatert: 2017-12-13bibliografisk kontrollert
    8. Direct quantification of the four individual S states in Photosystem II using EPR spectroscopy
    Åpne denne publikasjonen i ny fane eller vindu >>Direct quantification of the four individual S states in Photosystem II using EPR spectroscopy
    Vise andre…
    2008 (engelsk)Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1777, nr 6, s. 496-503Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
    Abstract [en]

    Car, carotenoid; Chl, chlorophyll; ChlZ, secondary chlorophyll electron donor to P680+; Cytb559, cytochrome b559; EPR, electron paramagnetic resonance; DMSO, dimethylsulfoxide; MES, 2-(N-morpholino) ethanesulfonic acid; NIR, near-infrared; OEC, oxygen evolving complex; P680, primary electron donor chlorophylls in PSII; PpBQ, phenyl-p-benzoquinone; PSII, Photosystem II; QA and QB, primary and secondary plastoquinone acceptors of Photosystem II; YD, tyrosine 161 of the PSII D2 polypeptide; YZ, tyrosine 161 of the PSII D1 polypeptide

    Emneord
    Photosystem II, Oxygen evolving complex, S states, Split signals, EPR; Misses
    HSV kategori
    Identifikatorer
    urn:nbn:se:uu:diva-99345 (URN)10.1016/j.bbabio.2008.03.007 (DOI)000257308600003 ()
    Tilgjengelig fra: 2009-03-12 Laget: 2009-03-12 Sist oppdatert: 2017-12-13
  • 25. Havelius, Kajsa
    et al.
    Su, Ji-Hu
    Ho, Felix
    Han, Guangye
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    The mechanism behind the formation of the “Split S3” EPR signal in photosystem II induced by visible or near-infrared light2008Inngår i: Photosynthesis. Energy from the Sun / [ed] Allen J.F., Gant E., Golbeck J.H. and Osmond B., Springer , 2008, s. 423-426Konferansepaper (Fagfellevurdert)
  • 26.
    Ho, Felix M.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Havelius, Kajsa G. V.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Sjöholm, Johannes
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Investigation and characterisation of EPR split signals in the native S2 state of Photosystem IIManuskript (Annet vitenskapelig)
  • 27.
    Ho, Felix M.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Morvaridi, Susan F.
    Mamedov, Fikret
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Enhancement of Y-D(center dot) spin relaxation by the CaMn4 cluster in photosystem II detected at room temperature: A new probe for the S-cycle2007Inngår i: Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics, ISSN 0005-2728, E-ISSN 1879-2650, Vol. 1767, nr 1, s. 5-14Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The long-lived, light-induced radical Y-D(.) of the Tyr161 residue in the D2 protein of Photosystem 11 (PSII) is known to magnetically interact with the CaMn4 cluster, situated similar to 30 angstrom away. In this study we report a transient step-change increase in YD EPR intensity upon the application of a single laser flash to S, state-synchronised PSII-enriched membranes from spinach. This transient effect was observed at room temperature and high applied microwave power (100 mW) in samples containing PpBQ, as well as those containing DCMU. The subsequent decay lifetimes were found to differ depending on the additive used. We propose that this flash-induced signal increase was caused by enhanced spin relaxation of YD by the OEC in the S-2 state, as a consequence of the single laser flash turnover. The post-flash decay reflected S-2 -> S-1 back-turnover, as confirmed by their correlations with independent measurements of S-2 multiline EPR signal and flash-induced variable fluorescence decay kinetics under corresponding experimental conditions. This flash-induced effect opens up the possibility to study the kinetic behaviour of S-state transitions at room temperature using YD as a probe.

  • 28.
    Huang, P.
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Kurz, Philipp
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    EPR investigations of synthetic manganese complexes as bio-mimics of the water oxidation complex in photosystem II2007Inngår i: Applied Magnetic Resonance, ISSN 0937-9347, E-ISSN 1613-7507, Vol. 31, nr 1-2, s. 301-320Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Research in the Swedish Consortium for Artificial Photosynthesis aims to construct a supramolecular system containing synthetically connected D (electron donor), S (photosensitizer), and A (electron acceptor) compartments. These are intended to carry out catalytic water oxidation on the donor side and catalytic hydrogen formation on the acceptor side, driven by light energy absorbed by the photosensitizer. In this minireview, we focus our attention on our spectroscopic and electrochemical studies of a series of manganese complexes partially mimicking the water-oxidizing manganese complex in the natural photosystem II (PSII), using ruthenium(II) tris(bypyridine) as the photosensitizer. The manganese complexes we discuss fall in three categories: monomeric manganese systems covalently linked to the ruthenium(II) tris(bypyridine) center, dimeric manganese complexes that are not covalently connected to ruthenium(II) tris(bypyridine) and dimeric manganese complexes covalently bound to a ruthenium(II) tris(bypyridine) center via an amide bound. The review focuses on the use of electron paramagnetic resonance spectroscopy in the studies of our manganese compounds.

  • 29.
    Huang, Ping
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Anderlund, Magnus
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Weihe, Högni
    Barra, Anne-Laure
    Sun, Licheng
    Sign of excited spin state magnetic anisotropy parameters.2006Inngår i: Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc, ISSN 1386-1425, Vol. 63, nr 3, s. 541-3Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 30.
    Huang, Ping
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik.
    Shaikh, Nizamuddin
    Anderlund, Magnus F
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik.
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Fysiska sektionen, Institutionen för fysik och materialvetenskap, Kemisk fysik.
    Consistent simulation of X- and Q-band EPR spectra of an unsymmetric dinuclear Mn2(II,III) complex.2006Inngår i: J Inorg Biochem, ISSN 0162-0134, Vol. 100, nr 5-6, s. 1139-46Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 31.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Pd-catalyzed amination of chloro-terpyridine for the preparation of amine-containing ruthenium(II) complexes2006Inngår i: Synthesis (Stuttgart), ISSN 0039-7881, E-ISSN 1437-210X, nr 15, s. 2585-2589Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The palladium-catalyzed amination reaction of commercially available 4'-chloro-2,2':6',2"-terpyridine opens an easy access to aminated mono- and ditopic terpyridine ligands. The obtained compounds were subsequently used to prepare new amine-containing ruthenium(II) polypyridyl complexes.

  • 32.
    Johansson, Olof
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Avdelningen för molekylär biomimetik.
    Lomoth, Reiner
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Rapid electrochemically induced linkage isomerism in a ruthenium(II) polypyridyl complex2005Inngår i: Chemical Communications, ISSN 1359-7345, E-ISSN 1364-548X, nr 12, s. 1578-80Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 33.
    Jäger, Michael
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Smeigh, Amanda
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Lombeck, Florian
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap.
    Gorls, Helmar
    Collin, Jean-Paul
    Sauvage, Jean-Pierre
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Cyclometalated Ru-II Complexes with Improved Octahedral Geometry: Synthesis and Photophysical Properties2010Inngår i: Inorganic Chemistry, ISSN 0020-1669, E-ISSN 1520-510X, Vol. 49, nr 2, s. 374-376Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    Cyclometalated bis-tridentate ruthenium(II) complexes incorporating 2,6-diquinolin-8-ylpyridine ligands and exhibiting broad visible absorptions are described. A [Ru(N boolean AND N boolean AND N)(N boolean AND C boolean AND N)](+) complex based only on ligands with expanded bite angles has a metal-to-ligand charge-transfer excited-state lifetime of 16 ns, which is attributed to a strong ligand field and therefore reduced deactivation via metal-centered states.

  • 34.
    Kaur-Ghumaan, Sandeep
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Schwartz, Lennart
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Lomoth, Reiner
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Stein, Matthias
    Ott, Sascha
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Catalytic Hydrogen Evolution from Mononuclear Iron(II) Carbonyl Complexes as Minimal Functional Models of the [FeFe] Hydrogenase Active Site2010Inngår i: Angewandte Chemie International Edition, ISSN 1433-7851, E-ISSN 1521-3773, Vol. 49, nr 43, s. 8033-8036Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    How much iron does it take? Mononuclear complexes [FeII(3,6-R2bdt)(CO)2(PMe3)2] (bdt=1,2-C6H4(S)2; R=H, Cl) can be reversibly protonated at the sulfur ligands, can catalyze the electrochemical reduction of protons, and are thus minimal functional models of the [FeFe] hydrogenases (see scheme). DFT calculations show that cleavage of an FeS bond leads to the generation of a free coordination site, which is crucial for the formation of hydrides that are key intermediates in the generation of hydrogen.

  • 35.
    Kumar, Rohan J
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Karlsson, Susanne
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Streich, Daniel
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Rolandini Jensen, Alice
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Jäger, Michael
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Becker, Hans-Christian
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Bergquist, Jonas
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fysikalisk och analytisk kemi, Analytisk kemi.
    Johansson, Olof
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.
    Vectorial Electron Transfer in Donor-Photosensitizer-Acceptor Triads Based on Novel Bis-tridentate Ruthenium Polypyridyl Complexes2010Inngår i: Chemistry - A European Journal, ISSN 0947-6539, E-ISSN 1521-3765, Vol. 16, nr 9, s. 2830-2842Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    The first examples of rodlikedonor–photosensitizer–acceptor arrays based on bis-2,6-di(quinolin-8-yl)pyridineRuII complexes 1a and 3a for photoinduced electron transfer have been synthesized and investigated. The complexes are synthesized in a convergent manner and are isolated as linear, single isomers. Time-resolved absorption spectroscopy reveals long-lived, photoinduced charge-separated states(tCSS (1a)=140 ns, tCSS (3a)=200 ns) formed by stepwise electron transfer.The overall yields of charge separation (Yield 50% for complex 1a and Yield 95% for complex 3a) are unprecedented for bis-tridentate RuII polypyridyl complexes.This is attributed to the longlived excited state of the [Ru(dqp)2]2+ complex combined with fast electron transfer from the donor moiety following the initial charge separation. The rodlike arrangement of donor and acceptor gives controlled, vectorial electron transfer, free from the complications of stereoisomeric diversity. Thus, such arrays provide an excellent system for the study of photoinduced electron transfer and, ultimately, the harvesting of solar energy.

  • 36.
    Kurz, Philipp
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Berggren, Gustav
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Anderlund, Magnus F.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Oxygen evolving reactions catalysed by synthetic manganese complexes: A systematic screening2007Inngår i: Dalton Transactions, ISSN 1477-9226, E-ISSN 1477-9234, nr 38, s. 4258-4261Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
    Abstract [en]

    A set of six multinuclear manganese complexes was screened for the ability to catalyse reactions yielding O(2) under coherent experimental conditions; we identify a much larger number of manganese compounds than previously known that catalyse oxygen formation.

  • 37.
    Lomoth, Reiner
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Magnuson, Ann
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Sjödin, Martin
    Huang, Ping
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Hammarström, Leif
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik.
    Mimicking the electron donor side of Photosystem II in artificial photosynthesis.2006Inngår i: Photosynthesis Research, ISSN 0166-8595, E-ISSN 1573-5079, s. 1-16Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert)
  • 38.
    Magnuson, Ann
    et al.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik. Avdelningen för molekylär biomimetik.
    Styring, Stenbjörn
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för kemi - Ångström, Molekylär biomimetik.
    Hammarström, L.
    Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Fysikalisk-kemiska institutionen. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Molekylär biomimetik. Uppsala universitet, Teknisk-naturvetenskapliga vetenskapsområdet, Kemiska sektionen, Institutionen för fotokemi och molekylärvetenskap, Kemisk fysik.